(4R)-[²H]NADPH

• 分子结构分类: 有机化合物 - 核苷、核苷酸和类似物 - （5'->5'）-二核苷酸
• 英文名称: (4R)-[²H]NADPH
• 英文别名: [[(2R,3R,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-3-hydroxy-4-phosphonooxyoxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl] [(2R,3S,4R,5R)-5-[(4R)-3-carbamoyl-4-deuterio-4H-pyridin-1-yl]-3,4-dihydroxyoxolan-2-yl]methyl hydrogen phosphate
• 化学式: C₂₁H₃₀N₇O₁₇P₃
• 分子量: 746.419
• InChiKey: ACFIXJIJDZMPPO-IGGDJQQVSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -2.57
• 重原子数：
  48.0
• 可旋转键数：
  13.0
• 环数：
  5.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.52
• 拓扑面积：
  364.15
• 氢给体数：
  9.0
• 氢受体数：
  19.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (4R)-[²H]NADPH 在 腺嘌呤黄素 、 catalase 作用下， 生成 nicotinamide adenine dinucleotide phosphate
  参考文献：
  名称：

  Determination of the Stereochemistry of Hydride Transfer from NADPH to FAD Catalyzed by VlmR, a Flavin Reductase from the Valanimycin Biosynthetic Pathway

  摘要：

  The stereospecificity of hydride transfer from NADPH to FAD catalyzed by VImR, a flavin reductase from the valanimycin biosynthetic pathway has been determined. By using stereospecifically deuterated NADPH, it has been shown that the 4-pro R hydrogen of NADPH is transferred.

  DOI：

  10.1021/ol000389v
• 作为产物：
  描述：

  nicotinamide adenine dinucleotide 在 potassium phosphate 、 甜蜜素 、 乙醇脱氢酶 作用下， 以 水 为溶剂， 反应 1.0h， 生成 (4R)-[²H]NADPH
  参考文献：
  名称：

  氢化物转移对CDP-d-葡萄糖4,6-脱水酶中催化循环NAD +的立体特异性

  摘要：

  在3,6-脱氧糖的生物合成途径中发现的CDP-D-葡萄糖4,6-脱水酶（E od）含有紧密结合的NAD +，可在催化过程中循环使用。通过分析脱辅酶与立体特异性标记的NADH及其产物CDP-6-脱氧-D-甘油一起孵育时产生的NAD +，可以确定氢化物在E od中与辅酶之间的转移的立体化学偏好为pro-S。-L-苏式-4-己糖。

  DOI：

  10.1016/s0040-4020(98)01005-9
• 作为试剂：
  描述：

  2-(3,4-二羟基苯基)乙醛 在 ALDH from Thermoanaerobium brockii 、 (4R)-[²H]NADPH 作用下， 以 aq. phosphate buffer 为溶剂， 生成 羟基酪醇
  参考文献：
  名称：

  动力学和溶剂同位素对芳香族氨基酸及其衍生物生物转化的影响

  摘要：

  芳香族氨基酸，例如 l-苯丙氨酸、l-色氨酸、3',4'-二羟基-l-苯丙氨酸 (l-DOPA) 及其衍生物 3',4'-二羟基苯乙醛 (DOPAL) 和 3',4'-二羟基苯乙醇 (DOPET) 在人体代谢过程中发挥着重要作用。这些化合物的不正确或缓慢的生物转化会导致一些代谢功能障碍，在某些情况下还会导致一些神经退行性疾病。因此，对这些代谢物的生物转化机制的研究引起了生物化学家和医学研究人员的关注。本研究使用动力学 (KIE) 和溶剂 (SIE) 同位素效应方法研究了上述化合物的生物转化机制。概述介绍了 KIE 和 SIE 方法的结果和数值，在 l-苯丙氨酸、5'-氯-l-色氨酸和 l-多巴的生物转化研究中获得，由裂解酶组的酶（苯丙氨酸氨裂解酶、色氨酸吲哚裂解酶和酪氨酸脱羧酶）催化。在 l-苯丙氨酸脱氢酶存在的情况下，在 2'-氯-l-苯丙氨酸脱氨基过程中，以及在乙醇脱氢酶催化下将 DOPAL

  DOI：

  10.1002/jlcr.3419

文献信息

• Substrate selectivity of an isolated enoyl reductase catalytic domain from an iterative highly reducing fungal polyketide synthase reveals key components of programming
  作者：Douglas M. Roberts、Christoph Bartel、Alan Scott、David Ivison、Thomas J. Simpson、Russell J. Cox

  DOI：10.1039/c6sc03496a

  日期：——

  A cis-acting enoyl reductase (ER) catalytic domain was isolated from a fungal highly reducing iterative polyketide synthase (HR-iPKS) for the first time and studied in vitro. The ER from the squalestatin tetraketide synthase forms a discrete dimeric protein in solution. The ER shows broad substrate selectivity, reducing enoyl species including both natural and unnatural substrates. Pantetheine-bound

  首次从真菌高还原性重复聚酮合酶(HR-iPKS)中分离出顺式烯酰还原酶(ER)催化结构域并进行体外研究。来自角鲨他汀四酮化合物合酶的 ER 在溶液中形成离散的二聚体蛋白质。ER 显示出广泛的底物选择性，可减少烯酰基物质，包括天然和非天然底物。泛硫氨酸结合底物硫醇酯的反应速度比相应的 SNAC 硫醇酯快得多。非天然底物包括Z-烯烃、2-乙基烯烃和五肽。底物的甲基化改变了 ER 的活性，使得 2,4-二甲基辛-2-烯酰基底物适合活性位点但不能被还原。开发了一种新的基于 NMR 的测定法，用于直接观察 NADPH 辅因子 4' 位置以及底物 C-2 和 C-3 位置的立体化学偏好。该测定表明，真菌 iPKS ER 催化的反应在立体化学上与脊椎动物 FAS (vFAS) 在辅因子 4' 位和底物 3 位的反应相同，但完整 SQTKS 所表现出的高立体选择性消失，导致在2 位对分离的 ER 没有选择性。ER
• Viviani, Fabrice; Gaudry, Michel; Marquet, Andree, Journal of the Chemical Society. Perkin transactions I, 1990, # 5, p. 1255 - 1259
  作者：Viviani, Fabrice、Gaudry, Michel、Marquet, Andree

  DOI：——

  日期：——
• Charlton, Peter A.; Young, Douglas W.; Birdsall, Berry, Journal of the Chemical Society. Perkin transactions I, 1985, p. 1349 - 1354
  作者：Charlton, Peter A.、Young, Douglas W.、Birdsall, Berry、Feeney, James、Roberts, Gordon C. K.

  DOI：——

  日期：——
• Padhi, Santosh Kumar; Bougioukou, Despina J.; Stewart, Jon D., Journal of the American Chemical Society, 2009, vol. 131, p. 3271 - 3280
  作者：Padhi, Santosh Kumar、Bougioukou, Despina J.、Stewart, Jon D.

  DOI：——

  日期：——
• Determination of the Stereochemistry of Hydride Transfer from NADPH to FAD Catalyzed by VlmR, a Flavin Reductase from the Valanimycin Biosynthetic Pathway
  作者：Phillip Skae、Ronald J. Parry

  DOI：10.1021/ol000389v

  日期：2001.4.1

  The stereospecificity of hydride transfer from NADPH to FAD catalyzed by VImR, a flavin reductase from the valanimycin biosynthetic pathway has been determined. By using stereospecifically deuterated NADPH, it has been shown that the 4-pro R hydrogen of NADPH is transferred.