5'-homothymidine | 22567-03-9

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 二嗪类
• 英文名称: 5'-homothymidine
• 英文别名: 1-[4-hydroxy-5-(2-hydroxy-ethyl)-tetrahydro-furan-2-yl]-5-methyl-1H-pyrimidine-2,4-dione；1-(2,5-Didesoxy-β-D-erythro-hexofuranosyl)thymin；Homothymidin；1-[(2R,4S,5R)-4-hydroxy-5-(2-hydroxyethyl)oxolan-2-yl]-5-methylpyrimidine-2,4-dione
• CAS: 22567-03-9
• 化学式: C₁₁H₁₆N₂O₅
• 分子量: 256.258
• InChiKey: SBFVMQBAUKSUJS-DJLDLDEBSA-N

物化性质

• 熔点：
  147-148 °C(Solv: ethanol (64-17-5))
• 密度：
  1.398±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -1.4
• 重原子数：
  18
• 可旋转键数：
  3
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.64
• 拓扑面积：
  99.1
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  5'-homothymidine 在 Escherichia coli uridine phosphorylase 、 磷酸肌酸 作用下， 以 aq. phosphate buffer 为溶剂， 生成 6-甲基尿嘧啶
  参考文献：
  名称：

  大肠杆菌尿苷磷酸化酶的底物特异性。尿苷磷酸分解中底物的高syn构象的进一步证据

  摘要：

  摘要已经测试了二十五个尿苷类似物，并就其与大肠杆菌尿苷磷酸化酶的结合能力与尿苷进行了比较。确定了在糖部分的2'-，3'-和5'-位以及杂环碱基的2-，4-，5-和6-位上修饰的尿苷衍生物的磷酸分解反应的动力学常数。2'-或5'-羟基的不存在对于成功的结合和磷酸分解不是至关重要的。另一方面，2'-和5'-羟基均不存在导致底物与酶结合的丧失。当不存在3'-羟基时，观察到相同的效果，从而强调了该基团的关键作用。我们的数据阐明了大肠杆菌尿苷磷酸化酶和大肠杆菌对核糖和2'-脱氧核糖核苷的识别机制。大肠杆菌胸苷磷酸化酶。在本研究中获得的动力学结果与可用的X射线结构进行比较，并对酶-底物复合物中的氢键进行分析，结果表明尿苷在尿苷磷酸化酶的活性位点采用了不同寻常的高Syn构象。

  DOI：

  10.1080/15257770.2016.1223306
• 作为产物：
  描述：

  3,5-双-o-(t-丁基二甲基甲硅烷基)胸腺嘧啶脱氧核苷 在 甲醇 、 palladium 10% on activated carbon 、 戴斯-马丁氧化剂 、 1,8-二氮杂双环[5.4.0]十一碳-7-烯 、 9-硼双环[3.3.1]壬烷 、 三氟乙酸 作用下， 以 四氢呋喃 、 二氯甲烷 、 水 、 乙腈 、 环己烯 为溶剂， 反应 52.83h， 生成 5'-homothymidine
  参考文献：
  名称：

  Phospho-carboxylic anhydride of a homologated nucleoside leads to primer degradation in the presence of a polymerase

  摘要：

  Starting from thymidine, through a series of key synthetic transformations (e.g., Wittig reaction, hydroboration, Mitsunobu reaction and TEMPO oxidation) a nucleoside homologue bearing a phospho-carboxylic anhydride group at 60 position was synthesized. The potential of polymerases to catalyze amide bond formation was investigated by using a modified primer with an amino group at 3' position and the synthesized phosphoanhydro compound as substrate. Unfortunately, we did not observe the desired product either by gel electrophoresis or mass spectrometry. In contrast, the instability of the phosphoanhydro compound could lead to pyrophosphate formation and thus, to pyrophosphorolysis of the primer rather than to primer extension. (C) 2014 Elsevier Ltd. All rights reserved.

  DOI：

  10.1016/j.bmcl.2014.04.042

文献信息

• Substrate Specificity of Thymidine Phosphorylase of<i>E. Coli</i>: Role of Hydroxyl Groups
  作者：Natalya G. Panova、Cyril S. Alexeev、Konstantin M. Polyakov、Sergei A. Gavryushov、Anatoliy M. Kritzyn、Sergey N. Mikhailov

  DOI：10.1080/15257770802257895

  日期：2008.11.13

  Substrate specificity of E. coli thymidine phosphorylase to pyrimidine nucleoside modified at 5 '-, 3 '-, and 2 '-positions of sugar moiety has been studied. Equilibrium (Keq) and kinetics constants of phosphorolysis reaction of nucleosides were measured. The most important hydrogen bonds in enzyme-substrate complex have been determined.
• PADYUKOVA, N. SH.;FOMICHEVA, M. V.;MIXAJLOV, S. N.;YANTA-LIPINSKI, M., BIOORGAN. XIMIYA, 16,(1990) N, S. 668-673
  作者：PADYUKOVA, N. SH.、FOMICHEVA, M. V.、MIXAJLOV, S. N.、YANTA-LIPINSKI, M.

  DOI：——

  日期：——