NAD

• 分子结构分类: 有机化合物 - 核苷、核苷酸和类似物 - （5'->5'）-二核苷酸
• 英文名称: NAD
• 英文别名: NADH；Nicotinamide_dinucleotide；[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-3,4-dihydroxyoxolan-2-yl]methyl [[(2S,3R,4S,5S)-5-(3-carbamoylpyridin-1-ium-1-yl)-3,4-dihydroxyoxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl] phosphate
• 化学式: C₂₁H₂₇N₇O₁₄P₂
• 分子量: 663.431
• InChiKey: BAWFJGJZGIEFAR-DQQFMEOOSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -6
• 重原子数：
  44
• 可旋转键数：
  11
• 环数：
  5.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.48
• 拓扑面积：
  321
• 氢给体数：
  7
• 氢受体数：
  18

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  NAD 在 苹果酸 sodium hydroxide 、 聚甘氨酸 作用下， 以 水 为溶剂， 生成 nicotinamide adenine dinucleotide
  参考文献：
  名称：

  Purification, Characterization, and Overexpression of Psychrophilic and Thermolabile Malate Dehydrogenase of a Novel Antarctic Psychrotolerant,Flavobacterium frigidimarisKUC-1

  摘要：

  我们从南极海水中分离出的一种新型心理耐受性黄杆菌（Flavobacterium frigidimaris KUC-1）中纯化出了具有心理亲和性和热稳定性的苹果酸脱氢酶。该酶是一种同源四聚体，分子量约为 123 k，亚基分子量约为 32 k。该酶需要 NAD(P)+ 作为辅酶，专门催化 L-苹果酸的氧化和草酰乙酸的还原。反应通过有序的双生物机制进行。该酶极易受热处理影响，在 40 °C 时的半衰期估计为 3.0 分钟。30 °C时，L-苹果酸和NAD+的kcat/Km（μM-1-s-1）值分别为289和2,790。该酶对辅酶烟酰胺分子 C4 位的氢转移具有亲 R 立体特异性。该酶含有 311 个氨基酸残基，脯氨酸和精氨酸残基的数量远低于其他苹果酸脱氢酶。

  DOI：

  10.1271/bbb.69.2146
• 作为产物：
  描述：

  nicotinamide adenine dinucleotide 在 对苯醌 作用下， 以 水 、 乙腈 为溶剂， 生成 NAD
  参考文献：
  名称：

  Mechanism of the oxidation of NADH by quinones. Energetics of one-electron and hydride routes

  摘要：

  DOI：

  10.1021/ja00288a035
• 作为试剂：
  描述：

  2-溴-4'-氰基苯乙酮 在 葡萄糖 、 NAD 、 sodium t-butanolate 作用下， 以 二甲基亚砜 、 异丙醇 为溶剂， 反应 24.0h， 生成 ethyl (3S)-1-[(2S)-2-(4-cyanophenyl)-2-hydroxyethyl]piperidine-3-carboxylate
  参考文献：
  名称：

  [EN] SPHINGOSINE-1-PHOSPHATE RECEPTOR AGONISTS
  [FR] AGONISTES DES RÉCEPTEURS SPHINGOSINE-1-PHOSPHATE

  摘要：

  揭示了Formula (I)的化合物，或其立体异构体或药用可接受的盐，其中：A为Formula (II)，Q为取代的5-成员单环杂芳基团；W为CH2、O或NH；而R1、R2、R3、R4、R5、R6、m、n、t和x在此处有定义。还揭示了将这些化合物用作G蛋白偶联受体S1P1的选择性激动剂的方法，以及包含这些化合物的药物组合物。这些化合物在治疗、预防或减缓多种治疗领域的疾病或紊乱方面具有用处，如自身免疫疾病和血管疾病。

  公开号：

  WO2011017578A1

文献信息

• Horiuchi, Tatsuo; Suzuki, Toshiyuki; Hiruma, Minoru, Agricultural and Biological Chemistry, 1989, vol. 53, # 5, p. 1493 - 1502
  作者：Horiuchi, Tatsuo、Suzuki, Toshiyuki、Hiruma, Minoru、Saito, Narimasa

  DOI：——

  日期：——
• Wienkamp, Rainer; Steckhan, Eberhard, Angewandte Chemie, 1982, vol. 94, # 10, p. 786
  作者：Wienkamp, Rainer、Steckhan, Eberhard

  DOI：——

  日期：——
• Horiuchi, Tatsuo; Kurokawa, Toshiko, Agricultural and Biological Chemistry, 1989, vol. 53, # 7, p. 1919 - 1926
  作者：Horiuchi, Tatsuo、Kurokawa, Toshiko

  DOI：——

  日期：——
• Mechanism of the oxidation of NADH by quinones. Energetics of one-electron and hydride routes
  作者：Brian W. Carlson、Larry L. Miller

  DOI：10.1021/ja00288a035

  日期：1985.1
• Purification, Characterization, and Overexpression of Psychrophilic and Thermolabile Malate Dehydrogenase of a Novel Antarctic Psychrotolerant,<i>Flavobacterium frigidimaris</i>KUC-1
  作者：Tadao OIKAWA、Noriko YAMAMOTO、Koji SHIMOKE、Shinichi UESATO、Toshihiko IKEUCHI、Toru FUJIOKA

  DOI：10.1271/bbb.69.2146

  日期：2005.1

  We purified the psychrophilic and thermolabile malate dehydrogenase to homogeneity from a novel psychrotolerant, Flavobacterium frigidimaris KUC-1, isolated from Antarctic seawater. The enzyme was a homotetramer with a molecular weight of about 123 k and that of the subunit was about 32 k. The enzyme required NAD(P)+ as a coenzyme and catalyzed the oxidation of L-malate and the reduction of oxalacetate specifically. The reaction proceeded through an ordered bi–bi mechanism. The enzyme was highly susceptible to heat treatment, and the half-life time at 40 °C was estimated to be 3.0 min. The kcat/Km (μM−1·s−1) values for L-malate and NAD+ at 30 °C were 289 and 2,790, respectively. The enzyme showed pro-R stereospecificity for hydrogen transfer at the C4 position of the nicotinamide moiety of the coenzyme. The enzyme contained 311 amino acid residues and much lower numbers of proline and arginine residues than other malate dehydrogenases.

  我们从南极海水中分离出的一种新型心理耐受性黄杆菌（Flavobacterium frigidimaris KUC-1）中纯化出了具有心理亲和性和热稳定性的苹果酸脱氢酶。该酶是一种同源四聚体，分子量约为 123 k，亚基分子量约为 32 k。该酶需要 NAD(P)+ 作为辅酶，专门催化 L-苹果酸的氧化和草酰乙酸的还原。反应通过有序的双生物机制进行。该酶极易受热处理影响，在 40 °C 时的半衰期估计为 3.0 分钟。30 °C时，L-苹果酸和NAD+的kcat/Km（μM-1-s-1）值分别为289和2,790。该酶对辅酶烟酰胺分子 C4 位的氢转移具有亲 R 立体特异性。该酶含有 311 个氨基酸残基，脯氨酸和精氨酸残基的数量远低于其他苹果酸脱氢酶。