N,N,N-三甲基-2-[(甲基磺酰基)硫基]乙铵溴化物 | 91774-25-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机硫化合物 - 磺酰类
• 中文名称: N,N,N-三甲基-2-[(甲基磺酰基)硫基]乙铵溴化物
• 英文名称: Methanethiosulfonate ethyl trimethylammonium bromide
• 英文别名: [2-(trimethylammonium)ethyl]methanethiosulfonate bromide；2-(trimethylammonium)ethyl methanethiosulfonate bromide；Methansulfonyl-thiocholin-bromid；Mtset；trimethyl(2-methylsulfonylsulfanylethyl)azanium;bromide
• CAS: 91774-25-3
• 化学式: Br*C₆H₁₆NO₂S₂
• 分子量: 278.235
• InChiKey: DZWJBKUVHJSHAR-UHFFFAOYSA-M

物化性质

• 熔点：
  159-163°C
• 溶解度：
  甲醇（微溶）、水（微溶）

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -2.61
• 重原子数：
  12
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  1.0
• 拓扑面积：
  67.8
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  N,N,N-三甲基-2-[(甲基磺酰基)硫基]乙铵溴化物 在 六氟磷酸钾 作用下， 以 水 为溶剂， 反应 0.08h， 以82%的产率得到C₆H₁₆NO₂S₂⁽¹⁺⁾*F₆P^(1-)
  参考文献：
  名称：

  [EN] CHIRAL CONTROL
  [FR] CONTRÔLE CHIRAL

  摘要：

  公开号：

  WO2014012081A3
• 作为产物：
  描述：

  (2-溴乙基)三甲基溴化铵 、 硫甲磺酸钠 以 甲醇 为溶剂， 反应 50.0h， 以57%的产率得到N,N,N-三甲基-2-[(甲基磺酰基)硫基]乙铵溴化物
  参考文献：
  名称：

  通过在单个氨基酸位点引入正电荷来改变枯草杆菌蛋白酶枯草芽孢杆菌的特异性。

  摘要：

  在定点诱变和化学修饰相结合的策略中，使用甲硫代磺酸盐作为硫醇特异性修饰试剂，几乎可以创造出新的蛋白质表面环境。由于我们有兴趣将静电操作作为一种调节酶活性和特异性的手段，因此我们最近采用了这种方法，以在代表性的丝氨酸蛋白酶枯草杆菌枯草芽孢杆菌（SBL）中的单个位点控制多个负电荷的掺入。现在我们描述使用这种策略引入多个正电荷。合成了一系列的甲硫磺酸单，二和三铵，并用于修饰S2位点62，S1位点156和166，S1'位点217的SBL的半胱氨酸突变体。这些化学修饰的突变体（CMM）酶的动力学参数在pH 8.6下确定。在SBL的S1，S1'和S2亚位中最多存在三个正电荷会导致活性降低多达77倍，这可能是由于干扰了催化水解反应过渡态中形成的组氨酸离子。

  DOI：

  10.1016/s0968-0896(99)00168-6

文献信息

• Identification of sortase gene
  申请人：The Regents of the University of California

  公开号：US07238489B2

  公开（公告）日：2007-07-03

  The present invention is a substantially purified sortase-transamidase enzyme from Gram-positive bacteria, such as Staphylococcus aureus. The enzyme having a molecular weight of about 23,539 daltons and catalyzing a reaction that covalently cross-links the carboxyl terminus of a protein having a sorting signal to the peptidoglycan of a Gram-positive bacterium, the sorting signal having: (1) a motif of LPX3X4G (SEQ ID NO: 37) therein; (2) a substantially hydrophobic domain of at least 31 amino acids carboxyl to the motif; and (3) a charged tail region with at least two positively charged residues carboxyl to the substantially hydrophobic domain, at least one of the two positively charged residues being arginine, the two positively charged residues being located at residues 31-33 from the motif, wherein X3 is any of the twenty naturally-occurring L-amino acids and X4 is selected from the group consisting of alanine, serine, and threonine, and wherein sorting occurs by cleavage between the fourth and fifth residues of the LPX3X4G (SEQ ID NO: 37) motif. Variants of the enzyme, methods for cloning the gene encoding the enzyme and expressing the cloned gene, and methods of use of the enzyme, including for screening for antibiotics and for display of proteins or peptides on the surfaces of Gram-positive bacteria, are also disclosed.

  本发明涉及一种来自革兰氏阳性细菌（如金黄色葡萄球菌）的基本纯化的肽酶转酰胺酶酶，该酶的分子量约为23,539道尔顿，催化将具有排序信号的蛋白质的羧基端与革兰氏阳性细菌的肽聚糖共价交联的反应，其中排序信号具有：（1）其中包含LPX3X4G（SEQ ID NO：37）的基序；（2）在基序羧基端至少31个氨基酸的位置上具有基本上疏水的区域；和（3）在基本上疏水的区域羧基端至少有两个带正电荷的残基，其中至少一个带正电荷的残基是精氨酸，两个带正电荷的残基位于基序的第31-33个残基处，其中X3是20种天然L-氨基酸中的任意一种，X4选自丙氨酸，丝氨酸和苏氨酸的群组，其中排序发生在LPX3X4G（SEQ ID NO：37）基序的第四个和第五个残基之间的剪切处。本发明还公开了该酶的变体，克隆编码该酶的基因并表达克隆基因的方法，以及使用该酶的方法，包括筛选抗生素和在革兰氏阳性细菌表面显示蛋白质或肽的方法。
• Ginsburg,S., Journal of medicinal and pharmaceutical chemistry, 1962, vol. 5, p. 1364 - 1367
  作者：Ginsburg,S.

  DOI：——

  日期：——
• [EN] CHIRAL CONTROL<br/>[FR] CONTRÔLE CHIRAL
  申请人：ONTORII INC

  公开号：WO2014012081A3

  公开（公告）日：2014-03-06
• Altering the specificity of subtilisin Bacillus lentus through the introduction of positive charge at single amino acid sites
  作者：Benjamin G. Davis、Kanjai Khumtaveeporn、Richard R. Bott、J.Bryan Jones

  DOI：10.1016/s0968-0896(99)00168-6

  日期：1999.11

  protease, subtilisin Bacillus lentus (SBL). We now describe the use of this strategy to introduce multiple positive charges. A series of mono-, di- and triammonium methanethiosulfonates were synthesized and used to modify cysteine mutants of SBL at positions 62 in the S2 site, 156 and 166 in the S1 site and 217 in the S1' site. Kinetic parameters for these chemically modified mutants (CMM) enzymes were

  在定点诱变和化学修饰相结合的策略中，使用甲硫代磺酸盐作为硫醇特异性修饰试剂，几乎可以创造出新的蛋白质表面环境。由于我们有兴趣将静电操作作为一种调节酶活性和特异性的手段，因此我们最近采用了这种方法，以在代表性的丝氨酸蛋白酶枯草杆菌枯草芽孢杆菌（SBL）中的单个位点控制多个负电荷的掺入。现在我们描述使用这种策略引入多个正电荷。合成了一系列的甲硫磺酸单，二和三铵，并用于修饰S2位点62，S1位点156和166，S1'位点217的SBL的半胱氨酸突变体。这些化学修饰的突变体（CMM）酶的动力学参数在pH 8.6下确定。在SBL的S1，S1'和S2亚位中最多存在三个正电荷会导致活性降低多达77倍，这可能是由于干扰了催化水解反应过渡态中形成的组氨酸离子。