1H-Pyrrole-2,5-dione, 1-[4-[(1Z)-phenylazo]phenyl]- | 645412-25-5

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 偶氮苯
• 英文名称: 1H-Pyrrole-2,5-dione, 1-[4-[(1Z)-phenylazo]phenyl]-
• 英文别名: 4-PAM
• CAS: 645412-25-5
• 化学式: C₁₆H₁₁N₃O₂
• 分子量: 277.282
• InChiKey: DVNPYLMPVFDKGZ-ZCXUNETKSA-N

物化性质

• 沸点：
  475.1±28.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.26±0.1 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.53
• 重原子数：
  21.0
• 可旋转键数：
  3.0
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.0
• 拓扑面积：
  62.1
• 氢给体数：
  0.0
• 氢受体数：
  4.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  1H-Pyrrole-2,5-dione, 1-[4-[(1Z)-phenylazo]phenyl]- 以 aq. buffer 为溶剂， 生成 1-{4-[(E)-Phenyldiazenyl]phenyl}-1H-pyrrole-2,5-dione
  参考文献：
  名称：

  Azobenzene switch with a long-lived cis-state to photocontrol the enzyme activity of a histone deacetylase-like amidohydrolase

  摘要：

  利用外部刺激，如光，对酶的控制可以高度精确地调节定义化学反应的时间和空间。在这项工作中，我们研究并表征了一种可逆光控制的细菌组蛋白去乙酰化酶类似物（HDAH），该酶来自于Bordetella/Alcaligenes菌株FB188，具有在生物技术和生物医学应用中控制广谱基质去乙酰化反应的巨大潜力。我们开发了几种具有单个表面可接近活性位点的半胱氨酸变体，并通过单功能偶氮苯基光开关[4-苯基偶氮马来酰胺（4-PAM）]进行共价修饰。三种HDAH变体（M30C、S20C和M150C）的酶活性被证明可以通过光来控制。与未结合的4-PAM相比，偶联到HDAH上的偶氮苯的热性顺式-反式松弛最多可减缓50倍，从而允许使用光脉冲开关而不是继续照射以维持共价连接的4-PAM的热力学不稳定的顺式状态。

  DOI：

  10.1515/hsz-2013-0246
• 作为产物：
  描述：

  1-{4-[(E)-Phenyldiazenyl]phenyl}-1H-pyrrole-2,5-dione 以 aq. buffer 为溶剂， 生成 1H-Pyrrole-2,5-dione, 1-[4-[(1Z)-phenylazo]phenyl]-
  参考文献：
  名称：

  Azobenzene switch with a long-lived cis-state to photocontrol the enzyme activity of a histone deacetylase-like amidohydrolase

  摘要：

  利用外部刺激，如光，对酶的控制可以高度精确地调节定义化学反应的时间和空间。在这项工作中，我们研究并表征了一种可逆光控制的细菌组蛋白去乙酰化酶类似物（HDAH），该酶来自于Bordetella/Alcaligenes菌株FB188，具有在生物技术和生物医学应用中控制广谱基质去乙酰化反应的巨大潜力。我们开发了几种具有单个表面可接近活性位点的半胱氨酸变体，并通过单功能偶氮苯基光开关[4-苯基偶氮马来酰胺（4-PAM）]进行共价修饰。三种HDAH变体（M30C、S20C和M150C）的酶活性被证明可以通过光来控制。与未结合的4-PAM相比，偶联到HDAH上的偶氮苯的热性顺式-反式松弛最多可减缓50倍，从而允许使用光脉冲开关而不是继续照射以维持共价连接的4-PAM的热力学不稳定的顺式状态。

  DOI：

  10.1515/hsz-2013-0246

文献信息

• Synthesis of azobenzenealkylmaleimide probes to photocontrol the enzyme activity of a bacterial histone deacetylase-like amidohydrolase
  作者：Benjamin Horstmann、Michael Korbus、Tatjana Friedmann、Christiane Wolff、Christina Marie Thiele、Franz-Josef Meyer-Almes

  DOI：10.1016/j.bioorg.2014.10.004

  日期：2014.12

  A series of azobenzenealkylmaleimides (AMDs) with different spacer length was synthesized and coupled via Michael-Addition to a specific mutant of a bacterial histone deacetylase-like amidohydrolase (HDAH). Michaelis-Menten parameters (V-max and K-m) were employed to characterize the effect of both, the spacer length and the configuration (cis vs. trans) of the attached azobenzene moiety, on the HDAH enzyme activity. The photoswitch behavior of the AMD/enzyme conjugate activity was clearly influenced by the AMD spacer length. This study highlights the importance of steric rearrangement of the photoswitch with respect to the active site and describes a strategy to optimize the photocontrol of HDAH. (C) 2014 Elsevier Inc. All rights reserved.
• Responsive behavior of 4-(N-maleimido)azobenzene in polymers with aromatic main chain and side chain linked units
  作者：Anton Airinei、Elena Rusu、Virgil Barboiu

  DOI：10.1590/s0103-50532010000300014

  日期：——

  Polymer matrices with aromatic main chain and side chain linked units (polystyrene, polysulfone) were employed to construct thin films containing maleimidoazobenzene molecules in order to develop new materials with responsive properties. The photochromic behavior of the active compound was studied both in the solid and solution state for comparison. The thermal cis-trans isomerization of azobenzene chromophores in polymer films follows two different kinetic pathways. A double-exponential relaxation process (fast and slow) took place in polystyrene matrix under 70 degrees C while the thermal isomerization at 70 degrees C and higher follows a first-order kinetics. The cis isomer content corresponding to the photostationary state was found to be lower in polymer films than in solution.