O-(dibenzyloxyphosphoryl)-11-trifluoroacetamido-3,6,9-trioxa-1-undecanol | 1094764-80-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 有机磷酸及其衍生物
• 英文名称: O-(dibenzyloxyphosphoryl)-11-trifluoroacetamido-3,6,9-trioxa-1-undecanol
• 英文别名: 1-O-(dibenzyl phosphoryloxy)-11-trifluoroacetamido-3,6,9-trioxa-1-undecanol
• CAS: 1094764-80-3
• 化学式: C₂₄H₃₁F₃NO₈P
• 分子量: 549.481
• InChiKey: PNPCKEMGNJANRN-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  4.27
• 重原子数：
  37.0
• 可旋转键数：
  19.0
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.46
• 拓扑面积：
  101.55
• 氢给体数：
  1.0
• 氢受体数：
  8.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  O-(dibenzyloxyphosphoryl)-11-trifluoroacetamido-3,6,9-trioxa-1-undecanol 、 三乙胺 在 palladium on activated charcoal 、 氢气 作用下， 以 甲醇 、 乙酸乙酯 为溶剂， 反应 12.0h， 以99%的产率得到N,N-diethylethanamine;2-[2-[2-[2-[(2,2,2-trifluoroacetyl)amino]ethoxy]ethoxy]ethoxy]ethyl dihydrogen phosphate
  参考文献：
  名称：

  Potent Ligands for Prokaryotic UDP-Galactopyranose Mutase That Exploit an Enzyme Subsite

  摘要：

  UDP-Galactopyranose mutase (UGM or Glf), which catalyzes the interconversion of UDP-galactopyranose and UDP-galactofuranose, is implicated in the viability and virulence of multiple pathogenic microorganisms. Here we report the synthesis of high-affinity ligands for UGM homologues from Klebsiella pneumoniae and Mycobacterium tuberculosis. The potency of these compounds stems from their ability to access both the substrate binding pocket and an adjacent site.

  DOI：

  10.1021/ol802094p
• 作为产物：
  描述：

  2,2,2-trifluoro-N-(2-{2-[2-(2-hydroxyethoxy)ethoxy]ethoxy}ethyl)acetamide 、 二苄基磷酰基氯 在 吡啶 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 反应 4.0h， 以499 mg的产率得到O-(dibenzyloxyphosphoryl)-11-trifluoroacetamido-3,6,9-trioxa-1-undecanol
  参考文献：
  名称：

  Potent Ligands for Prokaryotic UDP-Galactopyranose Mutase That Exploit an Enzyme Subsite

  摘要：

  UDP-Galactopyranose mutase (UGM or Glf), which catalyzes the interconversion of UDP-galactopyranose and UDP-galactofuranose, is implicated in the viability and virulence of multiple pathogenic microorganisms. Here we report the synthesis of high-affinity ligands for UGM homologues from Klebsiella pneumoniae and Mycobacterium tuberculosis. The potency of these compounds stems from their ability to access both the substrate binding pocket and an adjacent site.

  DOI：

  10.1021/ol802094p