but-3-en-1-yl monophosphate | 118604-96-9

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 有机磷酸及其衍生物
• 英文名称: but-3-en-1-yl monophosphate
• 英文别名: 3-buten-1-yl phosphate；But-3-enyl dihydrogen phosphate
• CAS: 118604-96-9
• 化学式: C₄H₉O₄P
• 分子量: 152.087
• InChiKey: AGNYGVJOJNYJMS-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.4
• 重原子数：
  9
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.5
• 拓扑面积：
  66.8
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  but-3-en-1-yl monophosphate 在 isopentenyl phosphate kinase from Thermoplasma acidophilum DSM 1728 、 5’-三磷酸腺苷 、 magnesium chloride 、 1,4-二巯基-2,3-丁二醇 作用下， 以 aq. buffer 为溶剂， 生成 but-3-enyl diphosphate
  参考文献：
  名称：

  探究异戊烯基磷酸激酶激酶的底物混杂度，以作为半萜烯类似物生产的平台。

  摘要：

  类异戊二烯是一类广泛的天然产物，用途广泛。由于在本质上仅提供了两个用于类异戊二烯生物合成的半萜烯构建基，所以用于制造类异戊二烯及其新的自然衍生物的合成生物学方法受到限制。为了解决这一局限性，人工化学酶促途径（例如依赖酒精的半萜（ADH）途径）可利用连续的激酶将外源性醇转化为焦磷酸，然后再将其与下游的类异戊二烯生物合成相结合。为获得成功，该途径中的每种激酶应允许广泛的底物。首次，我们检测了ADH途径中的第二种酶-嗜酸嗜热菌的异戊烯基磷酸激酶向广泛范围的受体单磷酸的混杂。

  DOI：

  10.1002/cbic.201900135
• 作为产物：
  描述：

  3-丁烯-1-醇 在 三氯乙腈 、 磷酸 、 三乙胺 作用下， 以 乙腈 为溶剂， 反应 0.08h， 生成 but-3-en-1-yl monophosphate
  参考文献：
  名称：

  探究异戊烯基磷酸激酶激酶的底物混杂度，以作为半萜烯类似物生产的平台。

  摘要：

  类异戊二烯是一类广泛的天然产物，用途广泛。由于在本质上仅提供了两个用于类异戊二烯生物合成的半萜烯构建基，所以用于制造类异戊二烯及其新的自然衍生物的合成生物学方法受到限制。为了解决这一局限性，人工化学酶促途径（例如依赖酒精的半萜（ADH）途径）可利用连续的激酶将外源性醇转化为焦磷酸，然后再将其与下游的类异戊二烯生物合成相结合。为获得成功，该途径中的每种激酶应允许广泛的底物。首次，我们检测了ADH途径中的第二种酶-嗜酸嗜热菌的异戊烯基磷酸激酶向广泛范围的受体单磷酸的混杂。

  DOI：

  10.1002/cbic.201900135

文献信息

• Characterization of Thermophilic Archaeal Isopentenyl Phosphate Kinases
  作者：Mo Chen、C. Dale Poulter

  DOI：10.1021/bi9017957

  日期：2010.1.12

  Archaea synthesize isopentenyl diphosphate (IPP) and dimethylallyl diphosphate (DMAPP), the essential building blocks of isoprenoid compounds, from mevalonate (MVA). However, an analysis of the genomes of several members of the Archaea failed to identify genes for the enzymes required to convert phosphomevalonate (PM) to IPP In eukaryotes. The recent discovery of an isopentenyl kinase (IPK) in Methanocaldococcus jannaschii (MJ) Suggests a new variation of the MVA pathway where PM is decarboxylated to give isopentenyl phosphate (IP), which is phosphorylated to produce IPP. A blast search using the MJ protein as a probe revealed a subfamily of amino acid kinases that include the fosfomycin resistance protein fomA, which deactivates the antibiotic by phosphorylation of its phosphonate residue in a reaction similar to the conversion of IP to IPP. IPK genes were cloned from two organisms identified in the search, Methanothermobacter thermautotrophicus (MTH) and Thermoplasma acidophilum (THA), and the His-tagged recombinant proteins were purified by Ni-NTA chromatography. The enzymes catalyze the reversible phosphorylation of IP by ATP, K-cq = 6.3 +/- 1. The catalytic efficiencies (V/K) of the proteins were similar to 2 x 10(6) M-1 s(-1). In the reverse direction, ADP wits a substrate inhibitor for THA IPK, K-i(ADP) = 58 +/- 6 mu M, but not for MTH IPK. Both enzymes were active over a broad range of pH and temperature. Five compounds, dimethylallyl phosphate, isopentenyl thiolophosphate, 1-butyl phosphate, 3-buten-1-yl phosphate, and geranyl phosphate, were evaluated as alternative substrates for the MTH and THA IP kinases. All of the compounds were phosphorylated, although the catalytic efficiency was low for geranyl phosphate.