2',5'-Didesoxy-5'-fluoradenosin | 28034-71-1

• 分子结构分类: 有机化合物 - 核苷、核苷酸和类似物 - 2 '，5'-二脱氧核苷
• 英文名称: 2',5'-Didesoxy-5'-fluoradenosin
• 英文别名: 5'-fluoro-2',5'-dideoxy-adenosine；5'-Fluoro-2',5'-Dideoxyadenosine；(2S,3S,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-2-(fluoromethyl)oxolan-3-ol
• CAS: 28034-71-1
• 化学式: C₁₀H₁₂FN₅O₂
• 分子量: 253.236
• InChiKey: QKUCDAPGYBWICH-RRKCRQDMSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.1
• 重原子数：
  18
• 可旋转键数：
  2
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.5
• 拓扑面积：
  99.1
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  7

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  5'-chloro-2',5'-dideoxyadenosine 在 potassium fluoride 作用下， 反应 0.05h， 生成 2',5'-Didesoxy-5'-fluoradenosin
  参考文献：
  名称：

  Substrate specificity in enzymatic fluorination. The fluorinase from Streptomyces cattleya accepts 2′-deoxyadenosine substrates

  摘要：

  来自卡特兰链霉菌（Streptomyces cattleya）的氟化酶在生物催化中显示出一种不同寻常的能力，即它能形成 CâF 键。我们现在报告说，这种酶可以接受 2â²-脱氧腺苷来代替腺苷底物，而且结构证据显示，为了适应这种底物系列，氢键发生了重组。这项研究表明，该酶不需要底物的平面核糖构象来催化 CâF 键的形成。

  DOI：

  10.1039/b600574h

文献信息

• IDENTIFICATION AND TARGETED MODULATION OF GENE SIGNALING NETWORKS
  申请人：CAMP4 THERAPEUTICS CORPORATION

  公开号：US20210254056A1

  公开（公告）日：2021-08-19

  The present invention provides methods and compositions for the evaluation, alteration and/or optimization of gene signaling. Methods and systems are also provided which exploit the information generated in the identification of new targets and non-canonical signaling pathways.
• Substrate specificity in enzymatic fluorination. The fluorinase from Streptomyces cattleya accepts 2′-deoxyadenosine substrates
  作者：Steven L. Cobb、Hai Deng、Andrew R. McEwan、James H. Naismith、David O'Hagan、David A. Robinson

  DOI：10.1039/b600574h

  日期：——

  The fluorinase enzyme from Streptomyces cattleya displays an unusual ability in biocatalysis in that it forms a C–F bond. We now report that the enzyme will accept 2′-deoxyadenosine in place of adenosine substrates, and structural evidence reveals a reorganisation in hydrogen bonding to accommodate this substrate series. It emerges from this study that the enzyme does not require a planar ribose conformation of the substrate to catalyse C–F bond formation.

  来自卡特兰链霉菌（Streptomyces cattleya）的氟化酶在生物催化中显示出一种不同寻常的能力，即它能形成 CâF 键。我们现在报告说，这种酶可以接受 2â²-脱氧腺苷来代替腺苷底物，而且结构证据显示，为了适应这种底物系列，氢键发生了重组。这项研究表明，该酶不需要底物的平面核糖构象来催化 CâF 键的形成。