Carboxyphosphate

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 有机磷酸及其衍生物
• 英文名称: Carboxyphosphate
• 英文别名: [hydroxy(oxido)phosphoryl] carbonate
• 化学式: CHO6P-2
• 分子量: 139.99
• InChiKey: LQQCGEGRINLHDP-UHFFFAOYSA-L

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -1.6
• 重原子数：
  8
• 可旋转键数：
  1
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.0
• 拓扑面积：
  110
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  6

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Carboxyphosphate 、 铵 生成 carbamate 、 氢(+1)阳离子 、 H3PO4
  参考文献：
  名称：

  氨甲酰磷酸合成酶。创建氨的逃生路线。

  摘要：

  氨基甲酸酯磷酸合成酶通过需要一分子碳酸氢盐，两分子MgATP和一分子谷氨酰胺的反应机理催化磷酸氨基甲酸酯的产生。来自大肠杆菌的酶由两条多肽链组成。这些中较小的一个属于I类氨基转移酶超家族，并且包含将谷氨酰胺水解为谷氨酸和氨所需的所有必需氨基酸侧链。来自较大亚基的两个同源结构域采用的构象是ATP抓取超家族成员的特征。这些ATP抓取域中的每一个都包含一个负责结合MgATP分子的活性位点。高分辨率X射线晶体学分析表明，E中的三个活性位点非常明显。大肠杆菌酶通过总长度约为100 A的分子隧道连接。在这里，我们描述了氨基甲酰磷酸合成酶G359F（小亚基）突变蛋白的高分辨率x射线晶体学结构。该残基最初是研究对象，因为它位于分子通道内壁中，该分子通道从小亚基的活性位点到大亚基的第一个活性位点。可以预料到，较大残留物的突变会“堵塞”氨气通道，并阻碍氨从其生产地点到利用地点的输送。实际上，G359F替代导致

  DOI：

  10.1074/jbc.m206915200
• 作为产物：
  描述：

  adenosine 5'-triphosphate 、 羟基甲酸酯 生成 adenosine 5'-diphosphate 、 Carboxyphosphate
  参考文献：
  名称：

  氨甲酰磷酸合成酶。创建氨的逃生路线。

  摘要：

  氨基甲酸酯磷酸合成酶通过需要一分子碳酸氢盐，两分子MgATP和一分子谷氨酰胺的反应机理催化磷酸氨基甲酸酯的产生。来自大肠杆菌的酶由两条多肽链组成。这些中较小的一个属于I类氨基转移酶超家族，并且包含将谷氨酰胺水解为谷氨酸和氨所需的所有必需氨基酸侧链。来自较大亚基的两个同源结构域采用的构象是ATP抓取超家族成员的特征。这些ATP抓取域中的每一个都包含一个负责结合MgATP分子的活性位点。高分辨率X射线晶体学分析表明，E中的三个活性位点非常明显。大肠杆菌酶通过总长度约为100 A的分子隧道连接。在这里，我们描述了氨基甲酰磷酸合成酶G359F（小亚基）突变蛋白的高分辨率x射线晶体学结构。该残基最初是研究对象，因为它位于分子通道内壁中，该分子通道从小亚基的活性位点到大亚基的第一个活性位点。可以预料到，较大残留物的突变会“堵塞”氨气通道，并阻碍氨从其生产地点到利用地点的输送。实际上，G359F替代导致

  DOI：

  10.1074/jbc.m206915200

文献信息

• Carbamoyl-phosphate Synthetase
  作者：James B. Thoden、Xinyi Huang、Frank M. Raushel、Hazel M. Holden

  DOI：10.1074/jbc.m206915200

  日期：2002.10

  active site responsible for binding one molecule of MgATP. High resolution x-ray crystallographic analyses have shown that, remarkably, the three active sites in the E. coli enzyme are connected by a molecular tunnel of approximately 100 A in total length. Here we describe the high resolution x-ray crystallographic structure of the G359F (small subunit) mutant protein of carbamoyl phosphate synthetase

  氨基甲酸酯磷酸合成酶通过需要一分子碳酸氢盐，两分子MgATP和一分子谷氨酰胺的反应机理催化磷酸氨基甲酸酯的产生。来自大肠杆菌的酶由两条多肽链组成。这些中较小的一个属于I类氨基转移酶超家族，并且包含将谷氨酰胺水解为谷氨酸和氨所需的所有必需氨基酸侧链。来自较大亚基的两个同源结构域采用的构象是ATP抓取超家族成员的特征。这些ATP抓取域中的每一个都包含一个负责结合MgATP分子的活性位点。高分辨率X射线晶体学分析表明，E中的三个活性位点非常明显。大肠杆菌酶通过总长度约为100 A的分子隧道连接。在这里，我们描述了氨基甲酰磷酸合成酶G359F（小亚基）突变蛋白的高分辨率x射线晶体学结构。该残基最初是研究对象，因为它位于分子通道内壁中，该分子通道从小亚基的活性位点到大亚基的第一个活性位点。可以预料到，较大残留物的突变会“堵塞”氨气通道，并阻碍氨从其生产地点到利用地点的输送。实际上，G359F替代导致
• Carbamoyl phosphate synthetase: a crooked path from substrates to products
  作者：Frank M Raushel、James B Thoden、Gregory D Reinhart、Hazel M Holden

  DOI：10.1016/s1367-5931(98)80094-x

  日期：1998.1

  The formation of carbamoyl phosphate is catalyzed by a single enzyme using glutamine, bicarbonate and two molecules of ATP via a reaction mechanism that requires a minimum of four consecutive reactions and three unstable intermediates. The recently determined X-ray crystal structure of carbamoyl phosphate synthetase has revealed the location of three separate active sites connected by two molecular

  氨基甲酸酯磷酸的形成是通过使用谷氨酰胺，碳酸氢盐和两个ATP分子的单一酶，通过至少需要进行四个连续反应和三个不稳定中间体的反应机理来催化的。最近确定的氨基甲酰磷酸合成酶的X射线晶体结构已揭示了三个独立的活性位点的位置，这些活性位点由两条贯穿蛋白质内部的分子隧道连接。已经证明，来自大肠杆菌的酶的小亚基内的酰胺基转移酶结构域通过具有Cys269的硫酯中间体将谷氨酰胺水解为氨。氨在蛋白质内部迁移，并与羧基磷酸反应生成氨基甲酸酯中间体。羧基磷酸酯中间体是通过在大亚基的氨基末端一半内的一个位点由ATP将碳酸氢盐磷酸化而形成的。氨基甲酸酯中间体通过蛋白质的内部运输到大亚基的羧基末端一半内的第二个位点，在该位点被另一个ATP磷酸化，生成最终产物氨基甲酸酯磷酸酯。从基材到产品的整个过程覆盖近100 A的距离。
• Pierson D.L.; Brien J.M., J Biol Chem, 1980, 0021-9258, 7891-5
  作者：Pierson D.L.、Brien J.M.

  DOI：——

  日期：——
• MARSHALL M.; METZENBERG R.L.; COHEN P.P., J Biol Chem, 1958, 0021-9258, 102-5
  作者：MARSHALL M.、METZENBERG R.L.、COHEN P.P.

  DOI：——

  日期：——
• JONES M.E.; SPECTOR L., J Biol Chem, 1960, 0021-9258, 2897-901
  作者：JONES M.E.、SPECTOR L.

  DOI：——

  日期：——