2-Phosphoglycolate | 13116-18-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 有机磷酸及其衍生物
• 英文名称: 2-Phosphoglycolate
• 英文别名: 2-phosphonatooxyacetate
• CAS: 13116-18-2
• 化学式: C2H2O6P-3
• 分子量: 153.01
• InChiKey: ASCFNMCAHFUBCO-UHFFFAOYSA-K

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -1.5
• 重原子数：
  9
• 可旋转键数：
  1
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.5
• 拓扑面积：
  113
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  6

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  2-Phosphoglycolate 、 水 生成 glycolate 、 H3PO4
  参考文献：
  名称：

  大肠杆菌2-磷酸乙醇酸磷酸酶在DNA修复中形成的2-磷酸乙醇酸代谢中的作用。

  摘要：

  纯化并鉴定了由gph基因编码的大肠杆菌2-磷酸乙醇酸磷酸酶。该酶对2-磷酸乙醇酸具有高度特异性，并显示出良好的催化效率（k（cat）/ K（m）），即使在低细胞内浓度下，也能转化该底物。将该酶的结构和功能特征与不同来源的2-磷酸乙醇酸磷酸酶的结构和功能特征进行比较后，发现该序列具有高度相似性，这意味着使用了相同的催化机制。蛋白质印迹分析揭示了gph基因的组成型表达，与所用碳源，生长阶段或氧化应激条件无关。我们证明了这种管家酶参与了3'DNA修复中形成的细胞内2-磷酸乙醇酸的异化作用 -磷酸乙醇酸末端。这种DNA链断裂是由诸如放射模拟化合物博来霉素之类的试剂引起的。用博来霉素处理后2-磷酸乙醇酸磷酸酶缺陷型突变体及其亲本菌株之间的差异反应使我们能够将2-磷酸乙醇酸的细胞内形成与乙醇酸的产生联系起来，随后将其整合到一般代谢中。因此，我们提供了在细胞DNA修复机制产生的二碳化合物代谢中2-磷酸乙

  DOI：

  10.1128/jb.185.19.5815-5821.2003
• 作为产物：
  描述：

  1,5-diphospho-D-ribulose 、 氧气 生成 3-phosphonato-D-glycerate(3-) 、 2-Phosphoglycolate 、 氢(+1)阳离子
  参考文献：
  名称：

  紧密相关的I型核糖二磷酸羧化酶/加氧酶分子，具有不同的CO2 / O2底物特异性。

  摘要：

  从日本根瘤菌中推断出的形式I核糖1、5-双磷酸羧化酶/加氧酶（rubisco）的一级序列（cbbL和cbbS）将该酶置于红色类rubisco酶的IC类亚组中。此外，日本芽孢杆菌似乎在至少一个主要操纵子中组织了Calvin-Benson-Bassham（CBB）途径的大多数结构基因。来自该组的日本芽孢杆菌和黄杆菌黄腐酶的功能性表达和表征表明，尽管这些分子具有较高的序列相关性，但它们仍具有多种动力学特性。最重要的事实是这些密切相关的酶表现出的CO2和O2底物特异性从相对较低的值[tau =（VcKo）/（VoKc）= 45]到近似于较高植物获得的值（tau = 75） 。

  DOI：

  10.1006/abbi.1998.0979

文献信息

• Genome-wide Analysis of Substrate Specificities of the Escherichia coli Haloacid Dehalogenase-like Phosphatase Family
  作者：Ekaterina Kuznetsova、Michael Proudfoot、Claudio F. Gonzalez、Greg Brown、Marina V. Omelchenko、Ivan Borozan、Liran Carmel、Yuri I. Wolf、Hirotada Mori、Alexei V. Savchenko、Cheryl H. Arrowsmith、Eugene V. Koonin、Aled M. Edwards、Alexander F. Yakunin

  DOI：10.1074/jbc.m605449200

  日期：2006.11

  possess phosphatase, beta-phosphoglucomutase, phosphonatase, and dehalogenase activities. Using a representative set of 80 phosphorylated substrates, we characterized the substrate specificities of 23 soluble HADs encoded in the Escherichia coli genome. We identified small molecule phosphatase activity in 21 HADs and beta-phosphoglucomutase activity in one protein. The E. coli HAD phosphatases show high

  类卤酸脱卤酶（HAD）水解酶是一个庞大的超家族，主要由未鉴定的酶组成，少数成员显示具有磷酸酶，β-磷酸葡萄糖变位酶，磷酸酶和脱卤酶活性。我们使用一组代表性的80种磷酸化底物，对大肠杆菌基因组中编码的23种可溶性HAD的底物特异性进行了表征。我们确定了21种HADs中的小分子磷酸酶活性和一种蛋白质中的β-磷酸葡萄糖突变酶活性。大肠杆菌HAD磷酸酶显示出高催化效率和对广泛的磷酸化代谢产物的亲和力，这些代谢产物是各种代谢反应的中间产物。大多数E.coli HAD都没有遵循经典的“一种酶-一种底物”模型，而是显示出非常宽广且重叠的底物光谱。目前，至少有12种由HAD催化的反应未在酶命名法中分配EC号。出乎意料的是，大多数HAD水解了小的磷酸供体（乙酰磷酸酯，氨基甲酰磷酸酯和氨基磷酸酯），它们也用作两组分信号转导系统受体域自磷酸化的底物。对于一种HAD，YniC，在体内证实了磷酸酶活性与优选底物的生
• Identification of the Photorespiratory 2-Phosphoglycolate Phosphatase, PGLP1, in Arabidopsis
  作者：Sandra Schwarte、Hermann Bauwe

  DOI：10.1104/pp.107.099192

  日期：2007.7.5

  The chloroplastidal enzyme 2-phosphoglycolate phosphatase (PGLP), PGLP1, catalyzes the first reaction of the photorespiratory C2 cycle, a major pathway of plant primary metabolism. Thirteen potential PGLP genes are annotated in the Arabidopsis (Arabidopsis thaliana) genome; however, none of these genes has been functionally characterized, and the gene encoding the photorespiratory PGLP is not known. Here, we report on the identification of the PGLP1 gene in a higher plant and provide functional evidence for a second, nonphotorespiratory PGLP, PGLP2. Two candidate genes, At5g36700 (AtPGLP1) and At5g47760 (AtPGLP2), were selected by sequence similarity to known PGLPs from microorganisms. The two encoded proteins were overexpressed in Escherichia coli and both show PGLP activity. T-DNA knockout of one of these genes, At5g36700, results in very low leaf PGLP activity. The mutant is unviable in normal air but grows well in air enriched with 0.9% CO2. In contrast, deletion of At5g47760 does not result in a visible phenotype, and leaf PGLP activity is unaltered. Sequencing of genomic DNA from another PGLP-deficient mutant revealed a combined missense and missplicing point mutation in At5g36700. These combined data establish At5g36700 as the gene encoding the photorespiratory PGLP, PGLP1.

  叶绿体酶2-磷酸甘氨酸磷酸酶（PGLP），PGLP1，催化光呼吸C2循环的第一个反应，是植物主要代谢途径之一。阿拉伯芥（Arabidopsis thaliana）基因组中注释了13个潜在的PGLP基因；然而，这些基因中没有一个被功能性地描述，且编码光呼吸PGLP的基因也不为人知。本文报告了高等植物PGLP1基因的鉴定，并提供了第二个非光呼吸性PGLP，PGLP2的功能证据。通过与微生物中已知PGLP的序列相似性选择了两个候选基因，At5g36700（AtPGLP1）和At5g47760（AtPGLP2）。这两个编码的蛋白质在大肠杆菌中过度表达，均表现出PGLP活性。其中一个基因At5g36700的T-DNA敲除导致叶片PGLP活性非常低。该突变体在正常空气中无法生存，但在富含0.9％ CO2的空气中生长良好。相比之下，删除At5g47760并没有导致可见的表型，叶片PGLP活性也没有改变。从另一个PGLP缺陷突变体的基因组DNA测序中发现，在At5g36700中有一个联合错义和错剪点突变。这些数据共同证实了At5g36700是编码光呼吸PGLP，PGLP1的基因。

• Structure of a haloacid dehalogenase superfamily phosphatase PH1421 from<i>Pyrococcus horikoshii</i>OT3: oligomeric state and thermoadaptation mechanism
  作者：Hitoshi Yamamoto、Koji Takio、Mitsuaki Sugahara、Naoki Kunishima

  DOI：10.1107/s0907444908025948

  日期：2008.10.1

  alpha1 and alpha2 of the core domain and additional contacts including the beta7-beta8 loop of the cap domain, which constitutes part of the putative active site of the enzyme. Several factors that potentially contribute to the higher thermal stability of PH1421 were identified: (i) an increase in intraprotomer hydrophobic interactions, (ii) a decrease in denaturation entropy from amino-acid composition

  来自超嗜热古生火球菌OT3的PH1421是一种假设蛋白，属于卤酸脱卤酶（HAD）超家族。为了深入了解其生物学功能和热稳定机理，已经确定了PH1421的晶体结构为1.6 A分辨率。晶体学不对称单元包含均二聚体。单体前体由两个不同的结构域组成，分别是小帽结构域和大核心结构域，这与HAD子家族II的典型结构域非常吻合。基于基于结构的氨基酸序列比对和酶促分析，PH1421被认为是一种镁依赖性磷酸酶，与嗜温古生嗜热嗜热菌的二聚体HAD磷酸酶TA0175相似。PH1421和TA0175的晶体结构之间的进一步比较表明，在启动子间二聚体缔合中具有明显的结构相似性。具有跨节间双重对称性的常见二聚体界面的特征是疏水性良好的保守核，由核心域的β1-alpha1环和螺旋alpha1和alpha2以及包括帽结构域的beTA7-beTA8环在内的其他接触组成。酶的假定活性位点。确定了可能有助于PH1421更高热稳定性
• Phosphoglycolate phosphatase is a metabolic proofreading enzyme essential for cellular function in Plasmodium berghei
  作者：Lakshmeesha Kempaiah Nagappa、Pardhasaradhi Satha、Thimmaiah Govindaraju、Hemalatha Balaram

  DOI：10.1074/jbc.ac118.007143

  日期：2019.3

  previously to be involved in vitamin B1 metabolism. Here, conducting a BLASTp search, we found that 4-nitrophenylphosphatase from Pf has significant homology with phosphoglycolate phosphatase (PGP) from mouse, human, and yeast, prompting us to reinvestigate the biochemical properties of the Plasmodium enzyme. Because the recombinant PfPGP enzyme is insoluble, we performed an extended substrate screen and

  先前已证明恶性疟原虫 (Pf) 4-硝基苯磷酸酶参与维生素 B1 代谢。在此，通过 BLASTp 搜索，我们发现来自 Pf 的 4-硝基苯基磷酸酶与来自小鼠、人类和酵母的磷酸乙醇酸磷酸酶 (PGP) 具有显着的同源性，这促使我们重新研究疟原虫酶的生化特性。由于重组 PfPGP 酶是不溶性的，我们对伯氏疟原虫 (Pb) 中重组表达和纯化的同系物进行了扩展的底物筛选和广泛的生化表征，从而鉴定出 2-磷酸乙醇酸和 2-磷酸-L-乳酸作为PbPGP 的相关生理底物。2-磷酸乙醇酸是在修复受损 DNA 末端过程中产生的，2-磷酸-L-乳酸是丙酮酸激酶副反应的产物，两者均能有效抑制两种关键的糖酵解酶：磷酸三糖异构酶和磷酸果糖激酶。因此，PGP 介导的这些有毒代谢物的清除对于细胞的生存和功能至关重要。我们的结果与之前的研究显着不同，其中 PfPGP 酶被推断作用于 2-磷酸-D-乳酸，而不是 L 异构体
• Presence of a Structurally Novel Type Ribulose-bisphosphate Carboxylase/Oxygenase in the Hyperthermophilic Archaeon,Pyrococcus kodakaraensis KOD1
  作者：Satoshi Ezaki、Norihiro Maeda、Tsukuru Kishimoto、Haruyuki Atomi、Tadayuki Imanaka

  DOI：10.1074/jbc.274.8.5078

  日期：1999.2

  We have characterized the gene encoding ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase (Rubisco) of the hyperthermophilic archaeon, Pyrococcus kodakaraensis KOD1, The gene encoded a protein consisting of 444 amino acid residues, corresponding in size to the large subunit of previously reported Rubiscos, Rubisco of P. kodakaraensis KOD1 (Pk-Rubisco) showed only 51.4% similarity with the large subunit of type I Rubisco from spinach and 47.3% with that of type II Rubisco from Rhodospirillum rubrum, suggesting that the enzyme was not a member of either type. Active site residues identified from type I and type II Rubiscos were conserved. We expressed the gene in Escherichia coli, and we obtained a soluble protein with the expected molecular mass and N-terminal amino acid sequence. Purification of the recombinant protein revealed that Pk-Rubisco was an L-8 type homo-octamer. Pk-Rubisco showed highest specific activity of 19.8 x 10(3) nmol of CO2 fixed per min/mg, and a tau value of 310 at 90 degrees C, both higher than any previously characterized Rubisco, The optimum pH was 8.3, and the enzyme possessed extreme thermostability, with a half-life of 15 h at 80 degrees C, Northern blot analysis demonstrated that the gene was transcribed in P. kodakaraensis KOD1. Furthermore, Western blot analysis with cell-free extract of P. kodakaraensis KOD1 clearly indicated the presence of Pk-Rubisco in the native host cells.