酪氨酸酶 | 9002-10-2

• 物质功能分类: 生物化工 - 常见氨基酸及蛋白质类
• 分子结构分类: 氧化还原酶 - 作用于配对供体，掺入或还原分子氧 - 供体其中一个原子的氧掺入到另一个供体中
• 中文名称: 酪氨酸酶
• 英文名称: tyrosinase
• 英文别名: monophenol monooxygenase；phenolase；monophenol oxidase；cresolase；monophenolase；tyrosine-dopa oxidase；monophenol monooxidase；monophenol dihydroxyphenylalanine:oxygen oxidoreductase；N-acetyl-6-hydroxytryptophan oxidase；monophenol, dihydroxy-L-phenylalanine oxygen oxidoreductase；o-diphenol:O2 oxidoreductase；phenol oxidase；mushroom tyrosinase
• CAS: 9002-10-2

物化性质

• 熔点：
  89-94 °C

安全信息

• 危险品标志：
  Xn
• 安全说明：
  S22,S24/25,S45
• 危险类别码：
  R42
• WGK Germany：
  2

制备方法与用途

酪氨酸酶及其作用 概述

酪氨酸酶的N端与C端分别有一个β-折叠（SECsine部分的黄色元件），而N端与C端之间有数个α-螺旋。这种结构有利于酪氨酸酶形成活性中心。

酪氨酸酶（tyrosinase，EC 1.14.18.1）广泛存在于微生物、动植物及人体中。在植物中称为多酚氧化酶；在昆虫中称为酚氧化酶；而在微生物和人体中则被称为酪氨酸酶。酪氨酸酶是生物体内合成黑色素的关键酶，在果蔬褐变、昆虫蜕皮时的鞣化过程以及伤口愈合中发挥重要作用。此外，细菌中的黑色素可保护细胞和孢子免受紫外线伤害。

这种酶具有单酚酶和二酚酶双重催化功能：首先将酪氨酸羟基化成L-多巴（L-DOPA），再将其氧化生成多巴醌；之后经过一系列反应最终产生黑色素。异常的酪氨酸酶可能导致黑色素瘤及早发性老年痴呆等疾病，同时色素沉着也是动物衰老和果蔬褐变的重要表现之一。

酪氨酸酶如何产生黑色素

酪氨酸酶（TYR）是一种含铜的酶，在植物与动物组织中催化生成由酪氨酸氧化而来的黑色素及其他色素。在皮肤黑素细胞中的黑色素体中也能发现酪氨酸酶的存在。

人的皮肤曝晒后变黑的原因是紫外线激活了酪氨酸酶，导致体内酪氨酸羟化形成多巴，进一步被氧化成多巴醌，最终通过一系列复杂反应生成黑色素。

影响酪氨酸酶活性的因素

1. 长期强光暴晒会导致大量紫外线进入皮肤表皮内，抑制酪氨酸酶的活性从而导致黑色素脱失。
2. 铜离子数量减少会影响人体新陈代谢和内分泌系统，进而影响酪氨酸酶的活性。
3. 色氨酸吡咯酶活性增加会抑制酪氨酸酶的活性。由于代谢紊乱在体内蓄积过多半胱氨酸、谷胱甘肽、色氨酸等物质通过其还原作用增加色氨酸吡咯酶的活性，从而影响黑色素合成。

如何提高酪氨酸酶活性

酪氨酸酶的活性与人体内的铜、铁、锌等元素密切相关。因此，白癜风患者可以通过适当摄取富含酪氨酸和稀有元素锌、铜、铁的食物来恢复酪氨酸酶的活性，帮助黑色素细胞生成。例如动物内脏、甲壳类动物（如虾蟹）、豆类（如大豆、扁豆、青豆、赤豆）、硬壳果类（如花生、核桃、黑芝麻）以及葡萄干等食物都富含这些元素。

反应信息

• 作为试剂：
  描述：

  左旋多巴 、 烟碱 在 酪氨酸酶 作用下， 以 水 为溶剂， 反应 1.0h， 生成
  参考文献：
  名称：

  Nicotine and Cotinine Adducts of a Melanin Intermediate Demonstrated by Matrix-Assisted Laser Desorption/Ionization Time-of-Flight Mass Spectrometry

  摘要：

  Pigmentation is a major factor in the incorporation of many drugs into hair. In an attempt to elucidate potential mechanisms of drug-melanin interaction, melanin was synthesized in vitro in the presence of nicotine, which we have shown to have a substantial interaction with melanin, and cotinine, a primary nicotine metabolite. L-DOPA, a precursor of eumelanin, was oxidized and oligomerized with tyrosinase. Nicotine, cotinine, and/or their deuterated analogues were added to the oligomerization reaction mixture in a 10:1 L-DOPA:drug ratio. A black precipitate formed within 60 min. Aliquots were removed from the incubation mixture at 60, 120, and 360 min. MALDI-TOF MS determinations were carried out on each sample to provide a mean and standard error for the masses of interest. Internal calibration allowed accurate mass measurement of the products. A careful comparison of the spectra of samples prepared both with and without drug indicated the presence of masses corresponding to the protonated drug, melanin oligomers, and nicotine or continine adducts of the monomeric melanin intermediate dopaquinone (DOPAQ). Additional support for the presence of drug-melanin adducts was provided by employing deuterated analogues of nicotine and L-DOPA in the reaction and observing that the masses shifted accordingly. Structures of the adducts were further confirmed by select ion gating and postsource decay analysis.

  DOI：

  10.1021/tx000205l