(R)-hexadecanamidoisohexyl phosphate | 142003-45-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 有机磷酸及其衍生物
• 英文名称: (R)-hexadecanamidoisohexyl phosphate
• 英文别名: Phosphoric acid mono-(2-hexadecanoylamino-4-methyl-pentyl) ester；[(2R)-2-(hexadecanoylamino)-4-methylpentyl] dihydrogen phosphate
• CAS: 142003-45-0
• 化学式: C₂₂H₄₆NO₅P
• 分子量: 435.585
• InChiKey: YKMRNEVICNBFHK-OAQYLSRUSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  6.8
• 重原子数：
  29
• 可旋转键数：
  20
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.95
• 拓扑面积：
  95.9
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  Phosphorous acid dibenzyl ester (R)-2-hexadecanoylamino-4-methyl-pentyl ester 在 palladium on activated charcoal 氢气 、 间氯过氧苯甲酸 作用下， 以 甲醇 、 氯仿 为溶剂， -40.0~20.0 ℃ 、101.33 kPa 条件下， 反应 21.0h， 生成 (R)-hexadecanamidoisohexyl phosphate
  参考文献：
  名称：

  设计和合成了一些磷脂酶A2的底物类似物抑制剂，并通过NMR和分子建模研究了酶抑制剂复合物中的结合相互作用。

  摘要：

  已经设计和合成了一系列胰磷脂酶A2的底物类似物抑制剂。在基于单体和胶束底物平行测定的新型双重筛选系统中对化合物进行了测试。在酶抑制剂复合物的溶液NMR研究中已观察到一种质子在一种抑制剂上的乙烯基质子与牛胰腺酶上已确定的活性位点残基之间的分子间核Overhauser效应。从生化结果和NMR数据都可以推论，这种抑制剂与磷脂酶A2的活性位点之间的相互作用方式基本上是相同的，而不管是否存在聚集的磷脂表面。已开发出结合了二维NMR数据的酶与抑制剂之间结合的模型。

  DOI：

  10.1021/jm00094a003

文献信息

• Design and synthesis of some substrate analog inhibitors of phospholipase A2 and investigations by NMR and molecular modeling into the binding interactions in the enzyme-inhibitor complex
  作者：Colin Bennion、Stephen Connolly、Nigel P. Gensmantel、Catherine Hallam、Clive G. Jackson、William U. Primrose、Gordon C. K. Roberts、David H. Robinson、Pritpal K. Slaich

  DOI：10.1021/jm00094a003

  日期：1992.8

  A series of substrate analogue inhibitors of pancreatic phospholipase A2 has been designed and synthesized. The compounds were tested in a novel dual-screening system based on parallel assays with monomeric and micellar substrates. Intermolecular nuclear Overhauser effects between vinylic protons on one inhibitor and identified active site residues on the bovine pancreatic enzyme have been observed

  已经设计和合成了一系列胰磷脂酶A2的底物类似物抑制剂。在基于单体和胶束底物平行测定的新型双重筛选系统中对化合物进行了测试。在酶抑制剂复合物的溶液NMR研究中已观察到一种质子在一种抑制剂上的乙烯基质子与牛胰腺酶上已确定的活性位点残基之间的分子间核Overhauser效应。从生化结果和NMR数据都可以推论，这种抑制剂与磷脂酶A2的活性位点之间的相互作用方式基本上是相同的，而不管是否存在聚集的磷脂表面。已开发出结合了二维NMR数据的酶与抑制剂之间结合的模型。