2-[1-Hydroxy-5-((3aR,6S,6aS)-2-oxo-hexahydro-thieno[3,4-d]imidazol-6-yl)-pentylidene]-5,5-dimethyl-cyclohexane-1,3-dione

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 噻吩并咪唑类化合物
• 英文名称: 2-[1-Hydroxy-5-((3aR,6S,6aS)-2-oxo-hexahydro-thieno[3,4-d]imidazol-6-yl)-pentylidene]-5,5-dimethyl-cyclohexane-1,3-dione
• 英文别名: Biotin-Dde；2-[5-[(3aS,4S,6aR)-2-oxo-1,3,3a,4,6,6a-hexahydrothieno[3,4-d]imidazol-4-yl]-1-hydroxypentylidene]-5,5-dimethylcyclohexane-1,3-dione
• 化学式: C₁₈H₂₆N₂O₄S
• 分子量: 366.481
• InChiKey: JMXONQIABZZOLX-FSBGKCOPSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.48
• 重原子数：
  25.0
• 可旋转键数：
  5.0
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.72
• 拓扑面积：
  95.5
• 氢给体数：
  3.0
• 氢受体数：
  5.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  、 2-[1-Hydroxy-5-((3aR,6S,6aS)-2-oxo-hexahydro-thieno[3,4-d]imidazol-6-yl)-pentylidene]-5,5-dimethyl-cyclohexane-1,3-dione 在 三氟乙酸 、 N,N-二异丙基乙胺 作用下， 以 二氯甲烷 、 水 为溶剂， 反应 2.0h， 以15.28 mg的产率得到
  参考文献：
  名称：

  Cleavable trifunctional biotin reagents for protein labelling, capture and release

  摘要：

  我们对含有可裂解连接基团的三功能生物素试剂在蛋白质富集中的应用进行了评估。一种基于 Dde 保护基团的连接体可在温和条件下有效释放蛋白质目标。此外，它还包含一个屏蔽的胰蛋白酶裂解位点，可在胰蛋白酶消化过程中消除大部分标签。

  DOI：

  10.1039/c3cc42076k
• 作为产物：
  描述：

  5,5-二甲基-1,3-环己二酮 、 D-生物素 在 4-二甲氨基吡啶 、 N,N'-二异丙基碳二亚胺 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 48.0h， 以55%的产率得到2-[1-Hydroxy-5-((3aR,6S,6aS)-2-oxo-hexahydro-thieno[3,4-d]imidazol-6-yl)-pentylidene]-5,5-dimethyl-cyclohexane-1,3-dione
  参考文献：
  名称：

  Cleavable trifunctional biotin reagents for protein labelling, capture and release

  摘要：

  我们对含有可裂解连接基团的三功能生物素试剂在蛋白质富集中的应用进行了评估。一种基于 Dde 保护基团的连接体可在温和条件下有效释放蛋白质目标。此外，它还包含一个屏蔽的胰蛋白酶裂解位点，可在胰蛋白酶消化过程中消除大部分标签。

  DOI：

  10.1039/c3cc42076k

文献信息

• Transient affinity tags based on the Dde protection/deprotection strategy: Synthesis and application of 2-biotinyl-and 2-hexanoyldimedone
  作者：Barrie Kellam、Weng C. Chan、Siri Ram Chhabra、Barrie W. Bycroft

  DOI：10.1016/s0040-4039(97)01180-5

  日期：1997.7

  2-Biotinyl- and 2-hexanoyldimedone were prepared in a simple one step high yielding process by acylation of dimedone with biotin and hexanoic acid respectively, then without activation each attached to the N-terminus of resin-bound peptides. Following acidolytic side-chain deprotection and concomitant cleavage of the tagged peptides from the support, affinity purification was achieved on an avidin-agarose column and by RP-HPLC respectively. The purified peptides were finally released from the tag with 5% aqueous hydrazine. (C) 1997 Elsevier Science Ltd.