(2R)-2-O-phosphonato-3-sulfonatolactate

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 有机磷酸及其衍生物
• 英文名称: (2R)-2-O-phosphonato-3-sulfonatolactate
• 英文别名: (2R)-2-phosphonatooxy-3-sulfonatopropanoate
• 化学式: C3H3O9PS-4
• 分子量: 246.09
• InChiKey: CABHHUMGNFUZCZ-REOHCLBHSA-J

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -2.6
• 重原子数：
  14
• 可旋转键数：
  2
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.67
• 拓扑面积：
  178
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  9

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (2R)-2-O-phosphonato-3-sulfonatolactate 生成 氢(+1)阳离子 、 phosphoenolpyruvate 、 三氧化硫
  参考文献：
  名称：

  辅酶M生物合成磷酸巯基乳酸合酶的鉴定：磺酸盐生物合成酶的新家族。

  摘要：

  嗜热性球菌詹氏甲烷球菌在产甲烷反应中使用辅酶M（2-巯基乙磺酸）作为末端甲基载体。我们描述了一种来自该生物体的酶，（2R）-磷酸-3-巯基乳酸合酶（ComA），催化辅酶M生物合成的第一步。ComA在很宽的温度和pH条件下催化亚硫酸盐立体定向加成到磷酸烯醇式丙酮酸中。底物和产物类似物适度抑制活性。该酶与以前鉴定的酶没有明显的序列相似性；但是，它的Mg（2+）依赖酶反应机制可能类似于烯醇酶的一种。各种各样的微生物和植物都有可能被招募用于巯基乳酸或硫脂生物合成的ComA同源物。

  DOI：

  10.1074/jbc.m201011200

文献信息

• Identification of Coenzyme M Biosynthetic Phosphosulfolactate Synthase
  作者：David E. Graham、Huimin Xu、Robert H. White

  DOI：10.1074/jbc.m201011200

  日期：2002.4

  The hyperthermophilic euryarchaeon Methanococcus jannaschii uses coenzyme M (2-mercaptoethanesulfonic acid) as the terminal methyl carrier in methanogenesis. We describe an enzyme from that organism, (2R)-phospho-3-sulfolactate synthase (ComA), that catalyzes the first step in coenzyme M biosynthesis. ComA catalyzed the stereospecific Michael addition of sulfite to phosphoenolpyruvate over a broad

  嗜热性球菌詹氏甲烷球菌在产甲烷反应中使用辅酶M（2-巯基乙磺酸）作为末端甲基载体。我们描述了一种来自该生物体的酶，（2R）-磷酸-3-巯基乳酸合酶（ComA），催化辅酶M生物合成的第一步。ComA在很宽的温度和pH条件下催化亚硫酸盐立体定向加成到磷酸烯醇式丙酮酸中。底物和产物类似物适度抑制活性。该酶与以前鉴定的酶没有明显的序列相似性；但是，它的Mg（2+）依赖酶反应机制可能类似于烯醇酶的一种。各种各样的微生物和植物都有可能被招募用于巯基乳酸或硫脂生物合成的ComA同源物。
• Identification of coenzyme M biosynthetic 2-phosphosulfolactate phosphatase.
  作者：David E. Graham、Marion Graupner、Huimin Xu、Robert H. White

  DOI：10.1046/j.0014-2956.2001.02451.x

  日期：2001.10.1

  (EC 3.1.3.-) catalyzing the second step in CoM biosynthesis, was identified in the hyperthermophilic euryarchaeon Methanococcus jannaschii. The predicted ORF MJ1140 in the genome of M. jannaschii encodes ComB, a Mg2+-dependent acid phosphatase that is specific for 2-hydroxycarboxylic acid phosphate esters. Recombinantly expressed purified ComB efficiently hydrolyzes rac-2-phosphosulfolactate, (S)-2-phospholactate

  辅酶M（CoM； 2-巯基乙磺酸）是甲烷生成中的末端甲基载体。产甲烷古细菌通过磺化磷酸烯醇丙酮酸形成2-磷酸-3-磺基乳酸来开始生产这种必需的辅因子。脱磷酸后，该前体被氧化，脱羧，然后还原硫醇化形成CoM。在超嗜热的euryarchaeon詹氏甲烷球菌中发现了催化CoM生物合成第二步的热稳定磷酸硫代乳酸磷酸水解酶（EC 3.1.3-）。詹氏甲烷球菌基因组中的预测ORF MJ1140编码ComB，它是一种Mg2 +依赖性酸性磷酸酶，对2-羟基羧酸磷酸酯具有特异性。重组表达的纯化ComB可有效水解rac-2-磷酸巯基乳酸，（S）-2-磷酸乳酸，磷酸甘醇酸酯和2-磷酸苹果酸酯的两种对映体。与以前研究的磷酸乙醇酸磷酸酶相反，ComB具有较低的最佳pH活性，与任何生物化学鉴定的蛋白质不同，具有较窄的底物特异性和氨基酸序列。像其他通过共价磷酸酶中间体起作用的磷酸酶一样，ComB可以催化转磷酸反应。在所
• Crystal structure of 2-phosphosulfolactate phosphatase (ComB) from<i>Clostridium acetobutylicum</i>at 2.6 Å resolution reveals a new fold with a novel active site
  作者：Michael DiDonato、S. Sri Krishna、Robert Schwarzenbacher、Daniel McMullan、Sanjay Agarwalla、Scott M. Brittain、Mitchell D. Miller、Polat Abdubek、Eileen Ambing、Herbert L. Axelrod、Jaume M. Canaves、Hsiu-Ju Chiu、Ashley M. Deacon、Lian Duan、Marc-André Elsliger、Adam Godzik、Slawomir K. Grzechnik、Joanna Hale、Eric Hampton、Justin Haugen、Lukasz Jaroszewski、Kevin K. Jin、Heath E. Klock、Mark W. Knuth、Eric Koesema、Andreas Kreusch、Peter Kuhn、Scott A. Lesley、Inna Levin、Andrew T. Morse、Edward Nigoghossian、Linda Okach、Silvya Oommachen、Jessica Paulsen、Kevin Quijano、Ron Reyes、Christopher L. Rife、Glen Spraggon、Raymond C. Stevens、Henry van den Bedem、Aprilfawn White、Guenter Wolf、Qingping Xu、Keith O. Hodgson、John Wooley、Ian A. Wilson

  DOI：10.1002/prot.20978

  日期：2006.11.15
• The Structural Determination of Phosphosulfolactate Synthase from Methanococcus jannaschii at 1.7-Å Resolution
  作者：Eric L. Wise、David E. Graham、Robert H. White、Ivan Rayment

  DOI：10.1074/jbc.m307486200

  日期：2003.11

  similar to that observed for members of the enolase superfamily. ComA, however, has no significant sequence similarity to any known enolase. Here we report the x-ray crystal structure of ComA to 1.7-A resolution. The overall fold for ComA is an (alpha/beta)8 barrel that assembles with two other ComA molecules to form a trimer in which three active sites are created at the subunit interfaces. From the positions

  烯醇化酶机制多样的超家族成员催化与化学反应有关的各种化学反应，这些化学反应与共同的力学特征（与羧酸酯基团相邻的质子的提取）有关。最近对詹氏甲烷球菌中ComA基因编码的磷酸硫酸氢乳酸合酶的功能和机理的研究表明，催化亚硫酸盐立体异构的迈克尔加成到磷酸烯醇丙酮酸以形成磷酸巯基乳酸的ComA可能是烯醇酶超家族的成员。辅酶M生物合成途径的第一步是ComA催化的反应，该反应可能通过Mg2 +离子稳定的烯醇酸酯中间体进行，其方式类似于烯醇酶超家族成员所观察到的方式。然而，ComA与任何已知的烯醇酶没有明显的序列相似性。在这里，我们将ComA的X射线晶体结构报告为1.7-A分辨率。ComA的整体折叠是一个（alpha / beta）8桶，该桶与其他两个ComA分子组装形成三聚体，其中在亚基界面处创建了三个活性位点。从活性位点上两个有序硫酸根离子的位置，提出了磷酸烯醇丙酮酸与亚硫酸盐结合的模型。尽管它与烯醇