(Z)-1-dichlorophosphoryloxyoctadec-9-ene | 142474-87-1

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 有机磷酸及其衍生物
• 英文名称: (Z)-1-dichlorophosphoryloxyoctadec-9-ene
• CAS: 142474-87-1
• 化学式: C₁₈H₃₅Cl₂O₂P
• 分子量: 385.354
• InChiKey: SYQROUMEAMEOJU-KTKRTIGZSA-N

物化性质

• 沸点：
  457.1±24.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.034±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  8.9
• 重原子数：
  23
• 可旋转键数：
  17
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.89
• 拓扑面积：
  26.3
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  2

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (Z)-1-dichlorophosphoryloxyoctadec-9-ene 在 三乙胺 作用下， 以 乙醚 、 二氯甲烷 为溶剂， 反应 4.0h， 生成 2-(O-oleyl-O-phytanylphosphoramidoyl)ethyltrimethylammonium iodide
  参考文献：
  名称：

  阳离子三烷基磷酸酯：与氨基磷酸酯类似物相比的合成和转染功效

  摘要：

  我们在此报告了一个新型阳离子脂质家族的合成，其特征是三甲基铵头部基团通过磷酸功能与两个相同或两个不同的脂质链相连。这项研究的新颖之处在于使用磷酸三烷基酯基团将疏水结构域与阳离子极性头部相关联。这些新的阳离子脂质的结构与先前报道的脂磷酰胺的结构不同，更接近质膜中遇到的磷脂，并具有磷酸胆碱极性头。转染活性的评估使我们能够比较阳离子磷酸脂与脂磷酰胺的功效。这些结果表明，在其他方面具有相同化学结构的阳离子脂磷酸盐和脂磷酰胺表现出相似的转染功效。第二个结论是，脂质结构域的结构是比接头部分的组成更重要的控制转染功效的参数。使用具有两种不同脂质链（例如，一种油基链和一种植烷酰基链）的阳离子脂磷酸酯或脂磷酰胺酯获得了最好的结果。这些非对称阳离子脂质表现出的转染效率比使用 Lipofectamine 作为商业标准获得的转染效率高 10 到 200 倍。第二个结论是，脂质结构域的结构是比接头部分的组成更重要的

  DOI：

  10.1002/ejoc.201403103
• 作为产物：
  描述：

  油醇 在 三乙胺 、 三氯氧磷 作用下， 以 乙醚 为溶剂， 反应 1.5h， 生成 (Z)-1-dichlorophosphoryloxyoctadec-9-ene
  参考文献：
  名称：

  阳离子三烷基磷酸酯：与氨基磷酸酯类似物相比的合成和转染功效

  摘要：

  我们在此报告了一个新型阳离子脂质家族的合成，其特征是三甲基铵头部基团通过磷酸功能与两个相同或两个不同的脂质链相连。这项研究的新颖之处在于使用磷酸三烷基酯基团将疏水结构域与阳离子极性头部相关联。这些新的阳离子脂质的结构与先前报道的脂磷酰胺的结构不同，更接近质膜中遇到的磷脂，并具有磷酸胆碱极性头。转染活性的评估使我们能够比较阳离子磷酸脂与脂磷酰胺的功效。这些结果表明，在其他方面具有相同化学结构的阳离子脂磷酸盐和脂磷酰胺表现出相似的转染功效。第二个结论是，脂质结构域的结构是比接头部分的组成更重要的控制转染功效的参数。使用具有两种不同脂质链（例如，一种油基链和一种植烷酰基链）的阳离子脂磷酸酯或脂磷酰胺酯获得了最好的结果。这些非对称阳离子脂质表现出的转染效率比使用 Lipofectamine 作为商业标准获得的转染效率高 10 到 200 倍。第二个结论是，脂质结构域的结构是比接头部分的组成更重要的

  DOI：

  10.1002/ejoc.201403103

文献信息

• Autotaxin structure–activity relationships revealed through lysophosphatidylcholine analogs
  作者：E. Jeffrey North、Daniel A. Osborne、Peter K. Bridson、Daniel L. Baker、Abby L. Parrill

  DOI：10.1016/j.bmc.2009.03.030

  日期：2009.5

  Autotaxin (ATX) catalyzes the hydrolysis of lysophosphatidylcholine (LPC) to form the bioactive lipid lysophosphatidic acid (LPA). LPA stimulates cell proliferation, cell survival, and cell migration and is involved in obesity, rheumatoid arthritis, neuropathic pain, atherosclerosis and various cancers, suggesting that ATX inhibitors have broad therapeutic potential. Product feedback inhibition of ATX by LPA has stimulated structure-activity studies focused on LPA analogs. However, LPA displays mixed mode inhibition, indicating that it can bind to both the enzyme and the enzyme-substrate complex. This suggests that LPA may not interact solely with the catalytic site. In this report we have prepared LPC analogs to help map out substrate structure-activity relationships. The structural variances include length and unsaturation of the fatty tail, choline and polar linker presence, acyl versus ether linkage of the hydrocarbon chain, and methylene and nitrogen replacement of the choline oxygen. All LPC analogs were assayed in competition with the synthetic substrate, FS-3, to show the preference ATX has for each alteration. Choline presence and methylene replacement of the choline oxygen were detrimental to ATX recognition. These findings provide insights into the structure of the enzyme in the vicinity of the catalytic site as well as suggesting that ATX produces rate enhancement, at least in part, by substrate destabilization. (C) 2009 Elsevier Ltd. All rights reserved.