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2-[N-(methylferrocenyl)amino]ethanethiol | 186907-99-3

中文名称
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中文别名
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英文名称
2-[N-(methylferrocenyl)amino]ethanethiol
英文别名
N-(methylferrocenyl)cystamine
2-[N-(methylferrocenyl)amino]ethanethiol化学式
CAS
186907-99-3
化学式
C13H17FeNS
mdl
——
分子量
275.198
InChiKey
OXVKQBQYVIBAKS-UHFFFAOYSA-N
BEILSTEIN
——
EINECS
——
  • 物化性质
  • 计算性质
  • ADMET
  • 安全信息
  • SDS
  • 制备方法与用途
  • 上下游信息
  • 反应信息
  • 文献信息
  • 表征谱图
  • 同类化合物
  • 相关功能分类
  • 相关结构分类

计算性质

  • 辛醇/水分配系数(LogP):
    None
  • 重原子数:
    None
  • 可旋转键数:
    None
  • 环数:
    None
  • sp3杂化的碳原子比例:
    None
  • 拓扑面积:
    None
  • 氢给体数:
    None
  • 氢受体数:
    None

反应信息

  • 作为反应物:
    描述:
    二硫化碳2-[N-(methylferrocenyl)amino]ethanethiol 在 potassium hydroxide 、 nickel(II) chloride hexahydrate 作用下, 以 四氢呋喃乙腈甲醇 为溶剂, 反应 8.5h, 以0.927 g的产率得到3-(1-ferrocenylmethyl)thiazolidine-2-thione
    参考文献:
    名称:
    新型汞 (II) 卤化物与中性二茂铁功能化噻唑烷-2-硫酮的配合物:晶体学和计算分析
    摘要:
    使用新型二茂铁基官能化配体合成了三种具有通式 [Hg(L)X 2 ] 2 (X = Cl ( Hg 1 )、Br ( Hg 2 ) 和 I ( Hg 3 ) ) 的新型 Hg(II) 配合物3-二茂铁基甲基-噻唑烷-2-硫酮 (L)。配体 (L) 和配合物已通过傅里叶变换红外 (FTIR)、多核核磁共振 (NMR)、电子吸收、光致发光光谱和单晶 X 射线衍射表征。单晶 X 射线衍射研究表明Hg 1和Hg 2是中心对称二聚体,在 Hg(II) 中心周围具有扭曲的四面体几何形状,由两个桥接卤化物、末端卤化物和配体的环外硫产生。Hg 3具有两个单体,它们在 Hg(II) 周围具有三角形平面几何形状,它们进一步受到弱 Hg⋯I 相互作用的影响。几何参数的变化归因于与 Hg(II) 相连的卤化物供体的性质不同。所有化合物的循环伏安实验表明它们具有准可逆的氧化还原特性。此外,Hg 1和Hg 2的光致发
    DOI:
    10.1002/aoc.6299
  • 作为产物:
    描述:
    (η(5)-C5H5)Fe(η(5)-C5H4CHN(CH2)2SH) 在 sodium tetrahydroborate 作用下, 以 甲醇 为溶剂, 生成 2-[N-(methylferrocenyl)amino]ethanethiol
    参考文献:
    名称:
    新型汞 (II) 卤化物与中性二茂铁功能化噻唑烷-2-硫酮的配合物:晶体学和计算分析
    摘要:
    使用新型二茂铁基官能化配体合成了三种具有通式 [Hg(L)X 2 ] 2 (X = Cl ( Hg 1 )、Br ( Hg 2 ) 和 I ( Hg 3 ) ) 的新型 Hg(II) 配合物3-二茂铁基甲基-噻唑烷-2-硫酮 (L)。配体 (L) 和配合物已通过傅里叶变换红外 (FTIR)、多核核磁共振 (NMR)、电子吸收、光致发光光谱和单晶 X 射线衍射表征。单晶 X 射线衍射研究表明Hg 1和Hg 2是中心对称二聚体,在 Hg(II) 中心周围具有扭曲的四面体几何形状,由两个桥接卤化物、末端卤化物和配体的环外硫产生。Hg 3具有两个单体,它们在 Hg(II) 周围具有三角形平面几何形状,它们进一步受到弱 Hg⋯I 相互作用的影响。几何参数的变化归因于与 Hg(II) 相连的卤化物供体的性质不同。所有化合物的循环伏安实验表明它们具有准可逆的氧化还原特性。此外,Hg 1和Hg 2的光致发
    DOI:
    10.1002/aoc.6299
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文献信息

  • Functionalization of Gold Surfaces for Specific and Reversible Attachment of a Fused β-Galactosidase and Choline-Receptor Protein
    作者:Juan Madoz、Boris A. Kuznetzov、Francisco J. Medrano、José L. Garcia、Víctor M. Fernandez
    DOI:10.1021/ja963465r
    日期:1997.2.1
    A method that allows the specific immobilization of proteins onto a gold electrode has been developed. Mixed self-assembled monolayers of thiol chains functionalized with choline and hydroxyl groups have been synthesized step-by-step over a template of thiocarboxylic acid adsorbed onto gold. Choline-functionalized monolayers displayed affinity for a chimera protein made by the fusion of the beta-galactosidase (beta-Gal) from Escherichia coli and the choline-binding domain of the (acetylmuramoyl)-L-alanine amidase (C-LYTA) from Streptococcus pneumoniae. This chimera maintains both the hydrolase activity and the affinity for choline, respectively, of its parent proteins. The binding of the protein to the tared interface was specific and could be inhibited either by soluble choline or by saturating the monolayer choline groups with the C-LYTA fragment. Using an S-35-labeled chimera, saturation coverage was found under optimized binding conditions. The activity of the immobilized chimera was determined with (p-aminophenyl)-beta-D-galactopyranoside, a synthetic substrate of beta-galactosidase. The product of the enzymatic reaction, p-aminophenol, was detected electrochemically using the functionalized gold surface with bound chimera protein as a working electrode in a conventional electrochemical cell. Gold electrodes covered with chimera protein were very stable and gave fast and reproducible electrochemical response to the addition of beta-Gal substrate in a conventional flow injection analysis system.
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