deacetyl-[citrate-(pro-3S)-lyase] S-acetyltransferase | 42616-18-2

• 分子结构分类: 转移酶 - 酰基转移酶 - 转移除氨酰基以外的基团
• 英文名称: deacetyl-[citrate-(pro-3S)-lyase] S-acetyltransferase
• 英文别名: S-acetyl phosphopantetheine:deacetyl citrate lyase S-acetyltransferase；deacetyl-[citrate-(pro-3S)-lyase] acetyltransferase；S-acetylphosphopantetheine:deacetyl-[citrate-oxaloacetate-lyase((pro-3S)-CH2COO-->acetate)] S-acetyltransferase；phosphopantetheine adenylyltransferase from Escherichia coli
• CAS: 42616-18-2

反应信息

• 作为试剂：
  描述：

  、 5’-三磷酸腺苷 在 pantetheine kinase from Escherichia coli 、 deacetyl-[citrate-(pro-3S)-lyase] S-acetyltransferase 、 dephosphocoenzyme A kinase from Escherichia coli 作用下， 生成
  参考文献：
  名称：

  熵驱动来自牛链霉菌的氟乙酰辅酶A硫酯酶中的选择性氟识别[生物化学]

  摘要：

  氟化小分子在广泛应用的生物活性化合物设计中起着重要作用。因此，人们非常有兴趣深入了解氟如何影响这些配体与其靶标的相互作用。鉴于迄今为止鉴定出的氟化代谢物数量很少，合成系统几乎完全提供了对氟识别的见解。因此，来自牛链霉菌的氟乙酰基-CoA硫酯酶（FlK）提供了独特的机会来研究酶-配体对，该对配体经过进化优化以达到惊人的高10 6对单个氟取代基的选择性。在这些研究中，我们合成了一系列的氟乙酰基-CoA和乙酰基-CoA类似物，以生成硫酯底物的不可水解的酯，酰胺和酮同类物，以隔离氟分子识别在FlK选择性中的作用。使用热力学，动力学和蛋白质NMR实验的组合，我们显示氟的识别是由氟取代基与覆盖活性位点的盖结构上的关键残基Phe-36的相互作用熵驱动的。结合差异约5至20倍（K D）。尽管歧视的程度与偶极相互作用控制氟识别的合成配体-蛋白质复合物的设计相似，但这些研究表明疏水和溶剂化作用是自然发展的氟选择性的主要决定因素。

  DOI：

  10.1073/pnas.1717077115