6-deoxyerythronolide B hydroxylase

• 分子结构分类: 氧化还原酶 - 作用于配对供体，掺入或还原分子氧 - 以还原铁硫蛋白作为一个供体，并将一个氧原子掺入另一个供体中
• 英文名称: 6-deoxyerythronolide B hydroxylase
• 英文别名: DEB hydroxylase；eryF (gene name)；P450(eryF)；CYP107A1

反应信息

• 作为试剂：
  描述：

  6-脱氧红霉内酯B 在 6-deoxyerythronolide B hydroxylase 、 wild-type spinach ferredoxin-NADP+ oxidoreductase 、 还原型辅酶II(NADPH)四钠盐 、 spinach ferredoxin 作用下， 以 phosphate buffer 、 乙醇 为溶剂， 反应 0.5h， 生成 14-乙基-4,6,7,12-四羟基-3,5,7,9,11,13-六甲基-1-氧杂环十四烷-2,10-二酮
  参考文献：
  名称：

  丝氨酸246在细胞色素P450eryF催化的6-脱氧赤藓醇B的羟化反应中的作用。

  摘要：

  细胞色素P450酶I螺旋中一个高度保守的苏氨酸残基参与质子传递系统，以结合和裂解双氧分子。6-脱氧赤藓醇B羟化酶（P450eryF）的不同之处在于，该酶中的保守苏氨酸残基被丙氨酸取代。根据与底物结合的P450eryF的晶体结构，已提出底物的C-5羟基和酶的丝氨酸-246分别与水分子519和564形成氢键。该氢键网络构成质子传递系统，在保守位置不存在苏氨酸羟基的情况下，P450eryF保持其催化活性。为了进一步评估活性位点周围的羟基在质子传递系统中的作用，构建并表征了三种突变体形式的P450eryF（A245S，S246A和A245S / S246A）。在每种情况下，催化活性的降低和解偶联的增加可能与氢键环境的变化有关。这些结果表明，Ser-246确实参与了质子穿梭路径，也支持了我们先前的假设，即底物的C-5羟基参与了酸催化的双氧键裂解反应。版权所有2000学术出版社。并支持我们先前的假设，

  DOI：

  10.1006/bioo.2000.1187