摘要:
D-Galacturonic酸还原酶是抗坏血酸生物合成中的关键酶,可从细叶藻(Euglena gracilis)中纯化至同质。通过SDS-PAGE和凝胶过滤判断,该酶是分子量为38-39kDa的单体。显然,它利用Km值为62.5 +/- 4.5 microM的NADPH和糖醛酸,例如D-半乳糖醛酸(Km = 3.79 +/- 0.5 mM)和D-葡萄糖醛酸(Km = 4.67 +/- 0.6 mM) 。它未能催化与L-半乳糖酸和NADP(+)的逆反应。还原D-半乳糖醛酸的最佳pH为7.2。该酶被0.1 mM H(2)O(2)激活了45.6%,表明该酶的活性受细胞氧化还原状态的调节。没有观察到L-半乳糖-1,4-内酯或抗坏血酸对酶活性的反馈调节。