chloro(N,N’-bis(4-methoxysalicylidene)ethylenediaminato)manganese(III) | 186299-37-6

• 英文名称: chloro(N,N’-bis(4-methoxysalicylidene)ethylenediaminato)manganese(III)
• CAS: 186299-37-6
• 化学式: C₁₈H₁₈ClMnN₂O₄
• 分子量: 416.743
• InChiKey: PBSINHUXUDXFOS-GAMUHHASSA-K

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  None
• 重原子数：
  None
• 可旋转键数：
  None
• 环数：
  None
• sp3杂化的碳原子比例：
  None
• 拓扑面积：
  None
• 氢给体数：
  None
• 氢受体数：
  None

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  manganese(II) chloride tetrahydrate 、 N,N'-ethylene-bis(4-methoxy-salicylideneamine) 在 三乙胺 作用下， 以 甲醇 为溶剂， 反应 0.5h， 以62%的产率得到chloro(N,N’-bis(4-methoxysalicylidene)ethylenediaminato)manganese(III)
  参考文献：
  名称：

  三种新颖的单核Mn（III）基磁性材料，具有方形锥体和八面体的几何形状

  摘要：

  已经制备了一系列新的锰席夫碱配合物，并通过单晶X射线衍射研究对其进行了表征，结果表明所有三种配合物都是单核的。1和2具有方形金字塔形几何形状，而3具有八面体几何形状。磁性研究表明，所有这些配合物均表现出以下特性：（i）直流外部磁场中低温下交流磁化率的中等频率依赖性；（ii）显着的单离子磁各向异性（D）和（iii）低温下的反铁磁有序性。因此，我们的系统研究表明，一系列具有轴向伸长的方形锥体和八面体几何形状的新系列单核锰（III）配合物的电子，几何和堆积效应对负D值的影响，并成为一类新的基于锰的SIM 。

  DOI：

  10.1039/c7nj02919e

文献信息

• Synthesis, Crystal Structures, and Biological Activity of Cu(II), Mn(III), and Fe(III) Complexes Derived from <i>N,N’</i>-Bis(4-methoxysalicylidene)ethylenediamine
  作者：Da-Hua Shi、Na Zhang、Wei-Wei Liu、Liu-Liu Gao、Qian Zhang、Zhong-Lu You

  DOI：10.1080/15533174.2012.684236

  日期：2012.9.1

  Three mononuclear copper(II), manganese(III), and iron(III) complexes, [CuL(OH2)] (1), [MnClL] (2), and [FeClL] (3), where L is the deprotonated form of N,N'-bis(4-methoxysalicylidene) ethylenediamine, were synthesized and structurally characterized by physicochemical methods and single-crystal X-ray diffraction. Each metal atom in the complexes adopts a square pyramidal coordination, with the four donor atoms of the Schiff base defining the basal plane, and with the water molecule for 1, and chloride atom for 2 and 3 occupying the apical position. The complexes were evaluated in vitro for their inhibitory activities against Jack bean urease. The copper complex showed effective inhibitory activity against the urease. A docking simulation was performed for the copper complex into the active site of the urease to investigate the probable binding conformation.