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Mn3(N,N'-bis(2-hydroxynaphthylmethenylimino)-1,3-propanediaminate)2(OAc)2 | 1001339-49-6

中文名称
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中文别名
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英文名称
Mn3(N,N'-bis(2-hydroxynaphthylmethenylimino)-1,3-propanediaminate)2(OAc)2
英文别名
Mn3(NAPTPD)2(OAc)2
Mn3(N,N'-bis(2-hydroxynaphthylmethenylimino)-1,3-propanediaminate)2(OAc)2化学式
CAS
1001339-49-6
化学式
C54H46Mn3N4O8
mdl
——
分子量
1043.8
InChiKey
FXMSFJCTDIHFAC-KFWLXAIQSA-H
BEILSTEIN
——
EINECS
——
  • 物化性质
  • 计算性质
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  • 制备方法与用途
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  • 反应信息
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  • 相关结构分类

计算性质

  • 辛醇/水分配系数(LogP):
    None
  • 重原子数:
    None
  • 可旋转键数:
    None
  • 环数:
    None
  • sp3杂化的碳原子比例:
    None
  • 拓扑面积:
    None
  • 氢给体数:
    None
  • 氢受体数:
    None

反应信息

  • 作为产物:
    描述:
    manganese (II) acetate tetrahydrateN,N'-bis-(2-hydroxy-1-naphthalidene)-1,3-propylenediamine乙醇乙腈 为溶剂, 反应 72.0h, 以24%的产率得到Mn3(N,N'-bis(2-hydroxynaphthylmethenylimino)-1,3-propanediaminate)2(OAc)2
    参考文献:
    名称:
    2-羟基-1-萘甲醛的双席夫碱的过渡金属配合物的合成及其抗肿瘤活性。
    摘要:
    Schiff碱的配合物因其潜在的生物活性而引起了人们的广泛关注。在这项研究中,使用N的双席夫碱制备了5种过渡金属配合物TM 3 L 2(OAc)2(TM = Cu,1 ; Ni,2 ; Co,3 ; Mn,4 ; Fe,5)。N'-双[(2-羟基-1-萘基)亚甲基]丙烷-1,3-二胺(H 2L),其呈现相似的线性三核结构,其三个金属离子由两个双席夫碱配体和两个乙酸酯配体固结。通过3-(4,5-二甲基噻唑-2-基)-2,5-二苯基四唑溴化物(MTT)分析,通过七个人类癌细胞系筛选了它们的体外抗肿瘤活性。它揭示了复合物1,2和5比双-席夫碱配体和配合物表现出高得多的抗肿瘤活性3和4,甚至比顺铂。其中,配合物1的IC 50对肿瘤细胞具有最高的抑制作用对于人膀胱癌细胞系T-24,其值(半抑制浓度)小于0.5μM,如流式细胞术所揭示,在该浓度下,复合物1对正常细胞HL​​-7702几乎没有毒性。所有
    DOI:
    10.1016/j.jinorgbio.2020.111173
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文献信息

  • Synthesis, crystal structure and urease inhibitory activities of Schiff base metal complexes
    作者:Da-Hua Shi、Zhong-Lu You、Chen Xu、Qiang Zhang、Hai-Liang Zhu
    DOI:10.1016/j.inoche.2006.12.011
    日期:2007.4
    Six new transition metal complexes (1-6) with Schiff base were synthesized and crystallographically characterized. Their urease inhibitory activities were evaluated. Three of them showed potent inhibitions against jack bean urease. Mn(II) complex (2) possessed the best jbU inhibitory activity with IC50 of 8.30 +/- 0.93 mu M, which was much better than those of the corresponding ligand and control ion. The investigation on the stability constants and the structure-activity relationships of the complexes indicated that the complexes interacted with the enzyme in the whole complex forms rather than the free ions. (c) 2006 Elsevier B.V. All rights reserved.
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