血管紧张素 I | 484-42-4

• 物质功能分类: 生物化工 - 多肽
• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机聚合物 - 多肽
• 中文名称: 血管紧张素 I
• 中文别名: 人血管紧张素I；血管紧张素I
• 英文名称: angiotensin I
• 英文别名: DRVYIHPFHL；human angiotensin I；Asp-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Phe-His-Leu；angiotensin I, human；H-DRVYIHPFHL-OH；DRVYIHPFHL-OH；(2S)-2-[[(2S)-2-[[(2S)-2-[[(2S)-1-[(2S)-2-[[(2S,3S)-2-[[(2S)-2-[[(2S)-2-[[(2S)-2-[[(2S)-2-azaniumyl-3-carboxylatopropanoyl]amino]-5-(diaminomethylideneazaniumyl)pentanoyl]amino]-3-methylbutanoyl]amino]-3-(4-hydroxyphenyl)propanoyl]amino]-3-methylpentanoyl]amino]-3-(1H-imidazol-5-yl)propanoyl]pyrrolidine-2-carbonyl]amino]-3-phenylpropanoyl]amino]-3-(1H-imidazol-5-yl)propanoyl]amino]-4-methylpentanoate
• CAS: 484-42-4
• 化学式: C₆₂H₈₉N₁₇O₁₄
• 分子量: 1296.49
• InChiKey: ORWYRWWVDCYOMK-HBZPZAIKSA-N

物化性质

• 密度：
  1.43±0.1 g/cm3(Predicted)
• 溶解度：
  DMSO 中≥129.6 mg/mL；水中≥124.2 mg/mL；乙醇中≥9.16 mg/mL
• 碰撞截面：
  387.3 Ų [M+2H]2+ [CCS Type: DT, Method: stepped-field]

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -1.1
• 重原子数：
  93
• 可旋转键数：
  37
• 环数：
  5.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.52
• 拓扑面积：
  496
• 氢给体数：
  16
• 氢受体数：
  18

制备方法与用途

生物活性

Angiotensin I（人、小鼠、大鼠）是 angiotensin II 的前体物质。在血管紧张素转化酶 (ACE) 的作用下，它可以裂解生成 angiotensin II。

多肽

人血管紧张素 I 是一个由 10 个氨基酸组成的线性多肽，在生物体内，它可以通过血管紧张素转化酶 (ACE) 转换为血管紧张素 II，从而发挥调节血液与体液水平的作用。

参考质量标准

• 外观：白色粉末
• 纯度（HPLC）≥98.0%
• 醋酸根含量≤12.0%
• 水分含量≤8.0%
• 肽含量≥80.0%
• 内毒素≤50EU/mg
• 氨基酸组成分析≤±10%

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  血管紧张素 I 在 双氧水 、 cytochrome c 、 sodium nitrite 作用下， 以 aq. phosphate buffer 为溶剂， 反应 0.25h， 生成 H-DRVY(3-nitro)IHPFHL-OH
  参考文献：
  名称：

  Bioorthogonal labelling of 3-nitrotyrosine in peptides and proteins through diazotisation mediated azidation

  摘要：

  描述了一种生物正交方法，将3-硝基酪氨酸转化为3-偶氮基酪氨酸，为研究生物样品中的3-硝基酪氨酸提供了新的机会。

  DOI：

  10.1039/c4ob02133a
• 作为产物：
  描述：

  以 二甲基亚砜 为溶剂， 生成 血管紧张素 I
  参考文献：
  名称：

  一种乙烯基光裂解策略允许对骨架酰胺结构进行直接光笼锁

  摘要：

  响应外部刺激的侧链修饰提供了一种控制大分子结构和功能的便捷方法。主链酰胺结构的响应性修饰代表了冲击折叠和功能的直接而强大的替代方案。在这里，我们描述了一种新的光笼方法，使用组氨酸定向的骨架修饰来选择性地修饰酰胺 NH 键处的肽和蛋白质。一种新的乙烯基光裂解方法允许对骨架修饰进行光释放，并由此恢复功能。

  DOI：

  10.1021/jacs.8b04893
• 作为试剂：
  描述：

  苯硼酸 在 sodium ascorbate 、 血管紧张素 I 作用下， 以 二甲基亚砜 为溶剂， 生成 苯酚
  参考文献：
  名称：

  Ascorbate as a pro-oxidant: mild N-terminal modification with vinylboronic acids

  摘要：

  常见的生物相容性还原剂——抗坏血酸钠在空气中作为“促氧化剂”，与铜催化反应的化学选择性不同，有助于N-末端与乙烯基硼酸的修饰。

  DOI：

  10.1039/c6cc09955f

文献信息

• A Water-Soluble Ruthenium Glycosylated Porphyrin Catalyst for Carbenoid Transfer Reactions in Aqueous Media with Applications in Bioconjugation Reactions
  作者：Chi-Ming Ho、Jun-Long Zhang、Cong-Ying Zhou、On-Yee Chan、Jessie Jing Yan、Fu-Yi Zhang、Jie-Sheng Huang、Chi-Ming Che

  DOI：10.1021/ja9077254

  日期：2010.2.17

  Water-soluble [Ru(II)(4-Glc-TPP)(CO)] (1, 4-Glc-TPP = meso-tetrakis(4-(beta-D-glucosyl)phenyl)porphyrinato dianion) is an active catalyst for the following carbenoid transfer reactions in aqueous media with good selectivities and up to 100% conversions: intermolecular cyclopropanation of styrenes (up to 76% yield), intramolecular cyclopropanation of an allylic diazoacetate (68% yield), intramolecular

  水溶性 [Ru(II)(4-Glc-TPP)(CO)] (1, 4-Glc-TPP = meso-tetrakis(4-(beta-D-glucosyl)phenyl)porphyrinato dianion) 是一种活性催化剂用于水性介质中的以下类卡宾转移反应，具有良好的选择性和高达 100% 的转化率：苯乙烯的分子间环丙烷化（产率高达 76%）、烯丙基重氮乙酸酯的分子内环丙烷化（产率 68%）、分子内铵/锍叶立德的形成/ [2,3]-sigmatroptic 重排反应（产率高达 91%），以及分子间类卡宾插入芳基伯胺的 NH 键（产率高达 83%）。这种钌糖基化卟啉复合物可以选择性地催化肽的 N 端烷基化（8 个例子），并使用荧光连接的重氮化合物（15）介导蛋白质的 N 端修饰（4 个例子）。荧光基团通过 1 催化烯烃环丙烷化与 15 在水溶液中分两步结合到泛素上：（1）通过 N-羟基琥珀酰亚胺酯
• Rapid and reversible hydrazone bioconjugation in cells without the use of extraneous catalysts
  作者：Rahul Nisal、Gregor P. Jose、Chitra Shanbhag、Jeet Kalia

  DOI：10.1039/c8ob00946e

  日期：——

  typically performed in the presence of a large excess of cytotoxic aniline-based nucleophilic catalysts, rendering hydrazones unsuitable for biological applications that entail their formation in cells. Herein, we report a hydrazine scaffold—o-amino benzyl hydrazine—that rapidly forms hydrazones via intramolecular nucleophilic catalysis, thereby obviating the use of extraneous catalysts. We demonstrate

  of键易于通过在弱酸性水溶液中水解或在胺类亲核试剂处理后进行氨基转移而分解的能力，使其在化学生物学，药物递送和材料科学中的应用极具吸引力。但是，不幸的是，from的使用因其肼和羰基前体形成的固有速率极慢而受到阻碍。因此，的形成通常在大量过量的基于细胞毒性苯胺的亲核催化剂存在下进行，从而使不适合需要在细胞中形成的生物应用。在此，我们报道了一种肼基骨架-邻氨基苄基肼-可通过以下方式快速形成分子内亲核催化，从而避免了使用外来催化剂。我们证明了这种支架用于快速和可逆的肽和蛋白质生物共轭作用，也可用于哺乳动物细胞中唾液酸化糖蛋白和胆碱脂类的可逆荧光标记。
• Boosting Fmoc Solid-Phase Peptide Synthesis by Ultrasonication
  作者：Francesco Merlino、Stefano Tomassi、Ali M. Yousif、Anna Messere、Luciana Marinelli、Paolo Grieco、Ettore Novellino、Sandro Cosconati、Salvatore Di Maro

  DOI：10.1021/acs.orglett.9b02283

  日期：2019.8.16

  Fmoc-based solid-phase peptide synthesis (SPPS). Our study culminated with the development of an ultrasound-assisted strategy (US-SPPS) that allowed for the synthesis of different biologically active peptides (up to 44-mer), with a remarkable savings of material and reaction time. Noteworthy, ultrasonic irradiation did not exacerbate the main side reactions and improved the synthesis of peptides endowed

  我们调查了基于Fmoc的固相肽合成（SPPS）的超声介导作用。我们的研究最终以超声辅助策略（US-SPPS）的开发为基础，该策略允许合成不同的生物活性肽（最多44个单体），并显着节省了材料和反应时间。值得注意的是，超声辐射并未加剧主要的副反应，并改善了具有“困难序列”的肽的合成，从而使US-SPPS成为当前高效的肽合成策略之一。
• Protein Modification at Tyrosine with Iminoxyl Radicals
  作者：Katsuya Maruyama、Takashi Ishiyama、Yohei Seki、Kentaro Sakai、Takaya Togo、Kounosuke Oisaki、Motomu Kanai

  DOI：10.1021/jacs.1c09066

  日期：2021.12.1

  acids can mimic PTMs. However, reversible SPMs at hydrophobic amino acid residues in proteins are especially limited. Here, we report a tyrosine (Tyr)-selective SPM utilizing persistent iminoxyl radicals, which are readily generated from sterically hindered oximes via single-electron oxidation. The reactivity of iminoxyl radicals with Tyr was dependent on the steric and electronic demands of oximes;

  蛋白质的翻译后修饰 (PTM) 是一种可逆地控制蛋白质功能的生物学机制。特定规范氨基酸的合成蛋白修饰 (SPM) 可以模拟 PTM。然而，蛋白质中疏水氨基酸残基上的可逆 SPM 尤其有限。在这里，我们报告了一种酪氨酸 (Tyr) 选择性 SPM，它利用持久的亚氨基氧基自由基，这些自由基很容易通过单电子氧化从空间位阻肟生成。亚氨氧基自由基与 Tyr 的反应性取决于肟的空间和电子需求；异丙基甲基哌啶肟1f形成稳定的加合物，而叔丁基甲基哌啶肟1o的反应是可逆的。1f和1o之间的可逆性差异（仅由一个甲基区分）是由于亚氨基氧基自由基的稳定性，这部分取决于肟 O-H 基团的键解离能。用1f和1o进行的 Tyr 选择性修饰是在生理相关的温和条件下进行的。具体来说，用1f进行的稳定 Tyr 修饰将功能性小分子（包括偶氮苯光开关）引入蛋白质。此外，通过 SPM 用1o掩盖关键的 Tyr 残基，以及随后由硫醇
• Histidine-Directed Arylation/Alkenylation of Backbone N–H Bonds Mediated by Copper(II)
  作者：Jun Ohata、Matthew B. Minus、Morgan E. Abernathy、Zachary T. Ball

  DOI：10.1021/jacs.6b03390

  日期：2016.6.22

  Chemical modification of proteins and peptides represents a challenge of reaction design as well as an important biological tool. In contrast to side-chain modification, synthetic methods to alter backbone structure are extremely limited. In this communication, copper-mediated backbone N-alkenylation or N-arylation of peptides and proteins by direct modification of natural sequences is described. Histidine

  蛋白质和肽的化学修饰是反应设计的挑战，也是重要的生物学工具。与侧链修饰相比，改变主链结构的合成方法极为有限。在此通讯中，描述了通过直接修饰天然序列，铜介导的主链 N-烯基化或 N-芳基化肽和蛋白质。组氨酸残基在相邻氨基酸的主链 NH 处直接氧化偶联硼酸。在环境温度下，普通生理缓冲液中的温和反应条件与蛋白质和生物系统兼容。这个简单的反应证明了在复杂系统中进行定向反应的潜力，可以修饰直接影响多肽结构、稳定性和功能的 NH 键。