BACTENECIN | 116229-36-8

• 物质功能分类: 生物化工 - 多肽
• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机聚合物 - 多肽
• 英文名称: BACTENECIN
• 英文别名: H-Arg-Leu-Cys(1)-Arg-Ile-Val-Val-Ile-Arg-Val-Cys(1)-Arg-OH；(2S)-2-[[(4R,7S,10S,13S,16S,19S,22S,25S,28R)-28-[[(2S)-2-[[(2S)-2-amino-5-(diaminomethylideneamino)pentanoyl]amino]-4-methylpentanoyl]amino]-13,22-bis[(2S)-butan-2-yl]-10,25-bis[3-(diaminomethylideneamino)propyl]-6,9,12,15,18,21,24,27-octaoxo-7,16,19-tri(propan-2-yl)-1,2-dithia-5,8,11,14,17,20,23,26-octazacyclononacosane-4-carbonyl]amino]-5-(diaminomethylideneamino)pentanoic acid
• CAS: 116229-36-8
• 化学式: C₆₃H₁₁₈N₂₄O₁₃S₂
• 分子量: 1483.91
• InChiKey: RHISNKCGUDDGEG-CJMCYECYSA-N

物化性质

• 密度：
  1.43±0.1 g/cm3(Predicted)
• 溶解度：
  溶于二甲基亚砜

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -4
• 重原子数：
  102
• 可旋转键数：
  32
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.75
• 拓扑面积：
  692
• 氢给体数：
  21
• 氢受体数：
  20

制备方法与用途

牛抗菌肽

用途 牛抗菌肽是从牛嗜中性粒细胞中分离出的一种有效的含12个氨基酸的环状抗菌肽。它能够抑制细菌和酵母菌的生长，并能杀死真菌红毛癣菌，同时还能增加膜的通透性，抑制假苹果芽孢杆菌的生长和生物膜的形成。

分类 根据分子结构特征，牛抗菌肽主要分为两大类：防御素和cathelicidins。前者含有6个保守半胱氨酸，形成3个分子内二硫键；后者则含有保守cathelin区域，形成结构各异的抗菌肽。牛抗菌肽共有13种，主要包括牛β一防御素、气管上皮抗菌肽、舌抗菌肽、肠上皮细胞抗菌肽（即肠肽素）及牛肽聚糖识别蛋白。

作用机理 尽管关于牛抗菌肽的作用机理尚不明确，但大多研究者认为，其抗病原微生物的过程是由于分子表面所带的正电荷与靶细胞表面带相反电荷发生反应，形成电压依赖性的离子渗透性膜通道，破坏细胞膜完整性，从而导致细胞死亡。

靶点 Bacteria; Yeast; Fungus

体外研究 牛抗菌肽（Bactenecin）是由固相肽合成法合成并重折叠成完全二硫键结合形式。它能抑制大肠杆菌和金黄色葡萄球菌的生长，浓度与从牛嗜中性粒细胞纯化得到的肽相同，并且还能抑制其他重要细菌和酵母菌的生长，杀死红毛癣菌。Bactenecin 是一种十二肽，对大鼠胚胎神经元、胎儿大鼠星形胶质细胞及人脑胶质瘤细胞表现出强烈的毒性。它与脂多糖（LPS）结合力强，并诱导活细胞内膜紊乱。与模型膜的相互作用导致膜流动性变化和渗透性增加，从而引起跨膜染料泄漏。

参考质量标准

• 外观：白色粉末
• 纯度（HPLC）≥98.0%
• 醋酸根含量5.0%～12.0%
• 水分含量≤8.0%
• 肽含量≥80.0%

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  BACTENECIN 在 三(2-羰基乙基)磷盐酸盐 、 potassium carbonate 作用下， 以 四氢呋喃 、 水 为溶剂， 反应 2.0h， 生成 RLCRIVVIRVCR
  参考文献：
  名称：

  将天然肽中的二硫键转化为稳定的亚甲基硫缩醛†

  摘要：

  二硫键在定义和强化肽的三维结构中起着至关重要的作用。然而，二硫化物在还原环境中固有地不稳定。因此，迫切需要制定旨在克服这些缺陷的策略（理想的情况是在结构上很少受到干扰）。在这里，我们报告了一个简单的协议，将肽的二硫键转换为高度稳定的亚甲基硫缩醛。该转化在温和的生物相容性条件下发生，从而能够将未保护的天然肽转化为具有增强稳定性的类似物。所开发的方案适用于多种肽，并且在存在大量潜在反应性官能团的情况下具有选择性。硫缩醛修饰可消除还原性不稳定性并增加血清，pH和温度稳定是重要的肽激素催产素。此外，显示出催产素的生物活性得以保留。

  DOI：

  10.1039/c6sc02285e
• 作为产物：
  描述：

  RLCRIVVIRVCR 在 盐酸 、 molybdophosphoric acid hydrate 作用下， 以 水 、 二甲基亚砜 为溶剂， 反应 24.0h， 生成 BACTENECIN
  参考文献：
  名称：

  Detection of Thiol Functionality and Disulfide Bond Formation by Polyoxometalate

  摘要：

  The detection of thiol functionality and intramolecular disulfide bond formation of peptides using the α-Keggin type polyoxometalate molybdenum-oxygen cluster (H3PMo12O40·nH2O) is described. Our method entails the addition of this polyoxometalate to solutions of thiol, whereupon the color of the solution changes from colorless to deep blue. Reduction of the polyoxometalate from Mo(VI) to Mo(V) occurs with concomitant oxidation of the thiol functionality, to form disulfide bonds. To exemplify the utility this phenomenon, we accomplished the oxidation of glutathione, reduced linear oxytocin, bactenecin, and α-conotoxin SI; all of which proceeded smoothly and in good conversion in 24 h to less and were accomplished by a change in the color of the reaction solutions.

  DOI：

  10.1021/acscombsci.0c00176

文献信息

• Synthesis and Antimicrobial Activity of Bactenecin and Its Analogs
  作者：Yoshiki Uchida、Mitsuno Shindo

  DOI：10.1246/bcsj.65.615

  日期：1992.2

  Bactenecin and four analogs were synthesized by Merrifield’s solid phase method. The antimicrobial activity and conformation of the synthetic peptides were studied by the microplate dilution of the synthetic peptides were studied by the microplate dilution method and CD spectroscopy, respectively. The results suggest that the original sequence and cyclic structure are important for the expression of

  Bactenecin 和四种类似物是通过 Merrifield 的固相法合成的。通过微孔板稀释法研究合成肽的抗菌活性和构象，分别采用微孔板稀释法和CD光谱法研究合成肽的微孔板稀释。结果表明，原始序列和环状结构对于 bactenecin 强效抗菌活性的表达很重要。bactenecin 的 CD 谱揭示了与无规卷曲构象对应的谱。
• Converting disulfide bridges in native peptides to stable methylene thioacetals
  作者：C. M. B. K. Kourra、N. Cramer

  DOI：10.1039/c6sc02285e

  日期：——

  peptides into highly stable methylene thioacetal. The transformation occurs under mild, biocompatible conditions, enabling the conversion of unprotected native peptides into analogues with enhanced stability. The developed protocol is applicable to a range of peptides and selective in the presence of a multitude of potentially reactive functional groups. The thioacetal modification annihilates the reductive

  二硫键在定义和强化肽的三维结构中起着至关重要的作用。然而，二硫化物在还原环境中固有地不稳定。因此，迫切需要制定旨在克服这些缺陷的策略（理想的情况是在结构上很少受到干扰）。在这里，我们报告了一个简单的协议，将肽的二硫键转换为高度稳定的亚甲基硫缩醛。该转化在温和的生物相容性条件下发生，从而能够将未保护的天然肽转化为具有增强稳定性的类似物。所开发的方案适用于多种肽，并且在存在大量潜在反应性官能团的情况下具有选择性。硫缩醛修饰可消除还原性不稳定性并增加血清，pH和温度稳定是重要的肽激素催产素。此外，显示出催产素的生物活性得以保留。
• Detection of Thiol Functionality and Disulfide Bond Formation by Polyoxometalate
  作者：Hiroyuki Konno、Haruto Yasumiishi、Reika Aoki、Ikumi Nitanai、Shigekazu Yano

  DOI：10.1021/acscombsci.0c00176

  日期：2020.12.14

  The detection of thiol functionality and intramolecular disulfide bond formation of peptides using the α-Keggin type polyoxometalate molybdenum-oxygen cluster (H3PMo12O40·nH2O) is described. Our method entails the addition of this polyoxometalate to solutions of thiol, whereupon the color of the solution changes from colorless to deep blue. Reduction of the polyoxometalate from Mo(VI) to Mo(V) occurs with concomitant oxidation of the thiol functionality, to form disulfide bonds. To exemplify the utility this phenomenon, we accomplished the oxidation of glutathione, reduced linear oxytocin, bactenecin, and α-conotoxin SI; all of which proceeded smoothly and in good conversion in 24 h to less and were accomplished by a change in the color of the reaction solutions.