Gly-Arg-Cys(&)-Thr-Lys-Ser-Ile-Pro-Pro-Ile-Cys(&)-Phe-Pro-Asp | 368879-60-1

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机聚合物 - 多肽
• 英文名称: Gly-Arg-Cys(&)-Thr-Lys-Ser-Ile-Pro-Pro-Ile-Cys(&)-Phe-Pro-Asp
• 英文别名: Gly-D-Arg-cyclo-[Cys-Thr-Lys-Ser-Ile-Pro-Pro-Ile-Cys]-Phe-Pro-Asp；SFTI-1-(1,14)-peptide；1JBN；H-Gly-Arg-Cys(1)-Thr-Lys-Ser-Ile-Pro-Pro-Ile-Cys(1)-Phe-Pro-Asp-OH；(2S)-2-[[(2S)-1-[(2S)-2-[[(3S,9S,12S,15S,18S,21R,26R,29S,32S)-21-[[(2S)-2-[(2-aminoacetyl)amino]-5-(diaminomethylideneamino)pentanoyl]amino]-15-(4-aminobutyl)-9,29-bis[(2S)-butan-2-yl]-18-[(1R)-1-hydroxyethyl]-12-(hydroxymethyl)-2,8,11,14,17,20,28,31-octaoxo-23,24-dithia-1,7,10,13,16,19,27,30-octazatricyclo[30.3.0.03,7]pentatriacontane-26-carbonyl]amino]-3-phenylpropanoyl]pyrrolidine-2-carbonyl]amino]butanedioic acid
• CAS: 368879-60-1
• 化学式: C₆₇H₁₀₆N₁₈O₁₉S₂
• 分子量: 1531.82
• InChiKey: CFMLFPGWMFOMPH-GECFALDLSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -7
• 重原子数：
  106
• 可旋转键数：
  28
• 环数：
  5.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.67
• 拓扑面积：
  634
• 氢给体数：
  18
• 氢受体数：
  24

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Gly-Arg-Cys(&)-Thr-Lys-Ser-Ile-Pro-Pro-Ile-Cys(&)-Phe-Pro-Asp 在 bovine pancreatic β-trypsin 、 calcium chloride 作用下， 以 aq. buffer 为溶剂， 反应 1.5h， 生成 、 、
  参考文献：
  名称：

  丝氨酸蛋白酶催化的肽剪接的向日葵胰蛋白酶抑制剂1（SFTI-1）的研究。

  摘要：

  我们报道，胰蛋白酶催化的肽剪接根据直接转肽模型进行。我们结合使用了生化，NMR和X射线晶体结构分析。蛋白水解的结果取决于酶的量。

  DOI：

  10.1002/cbic.201500296
• 作为产物：
  描述：

  GRCTKSIPPICFPD 在 碳酸氢铵 、 二甲基亚砜 作用下， 以 水 为溶剂， 反应 48.0h， 以33 mg的产率得到Gly-Arg-Cys(&)-Thr-Lys-Ser-Ile-Pro-Pro-Ile-Cys(&)-Phe-Pro-Asp
  参考文献：
  名称：

  “三唑桥”：1,5-二取代的1,2,3-三唑的钌催化形成的二硫键取代

  摘要：

  良好的印象：在肽合成过程中使用钌（II）催化剂的模块化方法可提供刚性和定义明确的三唑桥，作为天然二硫键的量身定制替代品（请参见结构）。对单环向日葵胰蛋白酶抑制剂-1的相应修饰产生了同样有效的拟肽，其中包含氧化还原稳定的1,5-二取代的1,2,3-三唑桥。

  DOI：

  10.1002/anie.201008142

文献信息

• Investigation of peptide splicing using two-peptide-chain analogs of trypsin inhibitor SFTI-1
  作者：Natalia Karna、Dawid Dębowski、Agata Gitlin、Anna Łęgowska、Krzysztof Rolka

  DOI：10.1111/febs.12542

  日期：2013.12

  enzyme-catalyzed degradation of the single peptide bond between the Lys and Ser residues located at the C-terminus of the C-terminal peptide chain, a new peptide bond was formed. This bond brought together the separated peptide chains, and, as a result, monocyclic SFTI-1 was recovered. This proteolytic route of peptide rearrangement appears to be similar to peptide splicing catalyzed by proteasomes. However

  这项研究检查了丝氨酸蛋白酶催化的肽剪接。通过固相方法设计并合成了一系列胰蛋白酶抑制剂SFTI-1的两肽链类似物。全部由两条通过一条二硫键连接在一起的肽链（也称为N端和C端片段）组成。将类似物与牛β-胰蛋白酶或牛α-胰凝乳蛋白酶一起孵育。MS数据分析的分析表明，在酶催化的位于C末端肽链C末端的Lys和Ser残基之间的单肽键降解之后，形成了新的肽键。该键将分离的肽链聚集在一起，结果，回收了单环SFTI-1。肽重排的这种蛋白水解途径似乎与蛋白酶体催化的肽剪接相似。然而，