(E)-N′-(4-nitrobenzylidene)-2-((2-oxo-2H-chromen-4-yl)oxy)acetohydrazide | 1312025-68-5

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯丙烷和聚酮 - 香豆素及其衍生物
• 英文名称: (E)-N′-(4-nitrobenzylidene)-2-((2-oxo-2H-chromen-4-yl)oxy)acetohydrazide
• 英文别名: (E)-N-(4-nitrobenzylidene) coumarin-4-oxyacetic hydrazone
• CAS: 1312025-68-5
• 化学式: C₁₈H₁₃N₃O₆
• 分子量: 367.318
• InChiKey: WCXYQRIBXFKFPJ-VXLYETTFSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.23
• 重原子数：
  27.0
• 可旋转键数：
  6.0
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.06
• 拓扑面积：
  124.04
• 氢给体数：
  1.0
• 氢受体数：
  7.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (E)-N′-(4-nitrobenzylidene)-2-((2-oxo-2H-chromen-4-yl)oxy)acetohydrazide 、 乙酸酐 反应 8.0h， 以70%的产率得到4-(4-acetyl-5-(4-nitrophenyl)-4,5-dihydro-(1,3,4-oxodiazol-2-yl)methoxy)-2H-chromen-2-one
  参考文献：
  名称：

  Synthesis, spectroscopy and electrochemistry of new 4-(4-acetyl-5- substituted-4, 5-dihydro-1, 3,4-oxodiazol-2-yl)methoxy)-2H-chromen-2-ones as a novel class of potential antibacterial and antioxidant derivatives

  摘要：

  简历 通过使用4-羟基香豆素作为起始材料，成功合成了新的4-(4-乙酰基-5-取代-4,5-二氢-1,3,4-噁二唑-2-基)甲氧基)-2H-色烯-2-酮衍生物5。通过分析UV、IR、1H、13C-NMR、NOESY和HMBC NMR光谱确认了这些化合物的结构，以阐明不同位置的质子和碳。所有化合物均显示一个准可逆的氧化还原过程。获得的化合物的UV吸收光谱显示了位于264至291 nm之间的强吸收带，归因于噁二唑基团的π-π*跃迁。所有新合成的化合物均进行了抗菌和抗氧化活性筛选。抗微生物研究表明，化合物5a和5b对大肠杆菌和铜绿假单胞菌27853显示出显著的抗菌活性。此外，这些化合物根据个别化合物和抗氧化方法的不同，显示出不同程度的抗氧化活性。化合物5a-d被发现是该系列中最有效的抗氧化剂，超过了Trolox，这使得所研究的络合物具有作为新一代抗菌化合物的潜力。

  DOI：

  10.1016/j.crci.2010.11.001
• 作为产物：
  描述：

  4-羟基香豆素 在 potassium carbonate 、 一水合肼 作用下， 以 甲醇 、 乙醇 、 水 、 丙酮 为溶剂， 反应 22.0h， 生成 (E)-N′-(4-nitrobenzylidene)-2-((2-oxo-2H-chromen-4-yl)oxy)acetohydrazide
  参考文献：
  名称：

  Synthesis, spectroscopy and electrochemistry of new 4-(4-acetyl-5- substituted-4, 5-dihydro-1, 3,4-oxodiazol-2-yl)methoxy)-2H-chromen-2-ones as a novel class of potential antibacterial and antioxidant derivatives

  摘要：

  简历 通过使用4-羟基香豆素作为起始材料，成功合成了新的4-(4-乙酰基-5-取代-4,5-二氢-1,3,4-噁二唑-2-基)甲氧基)-2H-色烯-2-酮衍生物5。通过分析UV、IR、1H、13C-NMR、NOESY和HMBC NMR光谱确认了这些化合物的结构，以阐明不同位置的质子和碳。所有化合物均显示一个准可逆的氧化还原过程。获得的化合物的UV吸收光谱显示了位于264至291 nm之间的强吸收带，归因于噁二唑基团的π-π*跃迁。所有新合成的化合物均进行了抗菌和抗氧化活性筛选。抗微生物研究表明，化合物5a和5b对大肠杆菌和铜绿假单胞菌27853显示出显著的抗菌活性。此外，这些化合物根据个别化合物和抗氧化方法的不同，显示出不同程度的抗氧化活性。化合物5a-d被发现是该系列中最有效的抗氧化剂，超过了Trolox，这使得所研究的络合物具有作为新一代抗菌化合物的潜力。

  DOI：

  10.1016/j.crci.2010.11.001

文献信息

• 4-Oxycoumarinyl linked acetohydrazide Schiff bases as potent urease inhibitors
  作者：Fouzia Naz、Kanwal、Mehreen Latif、Uzma Salar、Khalid Mohammed Khan、Mariya al-Rashida、Irfan Ali、Basharat Ali、Muhammad Taha、Shahnaz Perveen

  DOI：10.1016/j.bioorg.2020.104365

  日期：2020.12

  Urease enzyme is responsible to catalyze the hydrolysis of urea into carbamate and ammonia. Then carbamate hydrolyzed to ammonia and carbon dioxide. Excess release of ammonia leads to increase pH in stomach that actually encourages the survival of Helicobacter pylori. H. pylori involves in various disorders most commonly peptic ulcer, pyelonephritis, hepatic coma, kidney stone formation, urolithiasis, and encephalopathy. Apart from many pharmacological properties, coumarin and Schiff bases are known to possess urease inhibitory activity. Therefore, these two pharmacologically important scaffolds are combined into single hybrid molecules to assess their potential as urease inhibitors. For this aim, N'-benzylidene-2-((2-oxo-2H-chromen-4-yl)oxy)acetohydrazide Schiff base derivatives 3-27 were synthesized by following a three step reaction strategy. Structures of all synthetic molecules were characterized by EI-MS, ¹H-, and ¹³C NMR spectroscopic techniques. All molecules were assessed for urease inhibitory activity and found to possess a varying degree of inhibitory potential in the range of IC₅₀ = 12.3 ± 0.69 to 88.8 ± 0.04 μM. Amongst the active analogs, compounds 7 (IC₅₀ = 16.2 ± 0.11 μM), 9 (IC₅₀ = 15.2 ± 0.14 μM), 10 (IC₅₀ = 12.3 ± 0.69 μM), 12 (IC₅₀ = 16.3 ± 0.45 μM), and 15 (IC₅₀ = 17.6 ± 0.28 μM) were identified as potent inhibitors compared to standard urea (IC₅₀ = 21.5 ± 0.47 μM). It is conferred from structure-activity relationship (SAR) that variation in inhibitory activity is due to different substitutions pattern on aryl ring. Moreover, molecular docking studies were carried out to understand the interactions of ligand with the active pocket of urease enzyme.