2-amino-2-deoxy-β-D-glucopyranosyl-(1->4)-2-acetamido-2-deoxy-β-D-glucopyranose

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机氧化合物
• 英文名称: 2-amino-2-deoxy-β-D-glucopyranosyl-(1->4)-2-acetamido-2-deoxy-β-D-glucopyranose
• 英文别名: 2-acetamido-4-O-(2-amino-2-deoxy-β-D-glucopyranosyl)-2-deoxy-β-D-glucopyranose；GlcN(1-> 4)GlcNAc；beta-D-glucosaminyl-(1->4)-N-acetyl-beta-D-glucosamine；N-[(2R,3R,4R,5S,6R)-5-[(2S,3R,4R,5S,6R)-3-amino-4,5-dihydroxy-6-(hydroxymethyl)oxan-2-yl]oxy-2,4-dihydroxy-6-(hydroxymethyl)oxan-3-yl]acetamide
• 化学式: C₁₄H₂₆N₂O₁₀
• 分子量: 382.368
• InChiKey: TVLSMEPJGATPGK-CGKOVJDHSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -5
• 重原子数：
  26
• 可旋转键数：
  5
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.93
• 拓扑面积：
  204
• 氢给体数：
  8
• 氢受体数：
  11

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  3,6-di-O-benzyl-1-O-tert-butyldimethylsilyl-2-deoxy-2-phthalimido-β-D-glucopyranose 在 吡啶 、 甲醇 、 三氟甲磺酸三甲基硅酯 、 palladium 10% on activated carbon 、 四丁基氟化铵 、 氢气 、 sodium methylate 、 溶剂黄146 、 乙二胺 作用下， 以 四氢呋喃 、 乙醇 、 二氯甲烷 、 水 、 正丁醇 为溶剂， -20.0~90.0 ℃ 、101.33 kPa 条件下， 反应 25.0h， 生成 2-amino-2-deoxy-β-D-glucopyranosyl-(1->4)-2-acetamido-2-deoxy-β-D-glucopyranose
  参考文献：
  名称：

  Selection of protecting groups and synthesis of a β-1,4-GlcNAc-β-1,4-GlcN unit

  摘要：

  The synthesis of the disaccharide tert-butyldimethylsilyl (4-O-acetyl-2-azido-3,6-di-O-benzyl-2-deoxy-beta-D-glucopyranosyl)-3,6-di-O-benzyl-2-deoxy-2-phthalimido-beta-D-glucopyranoside, designed as a repeating unit appearing in oligo-and polysaccharides, which exhibits a distinguished "obverse-reverse" property in beta-1,4-glucan chain, was accomplished. This disaccharide was synthesized by glycosylation of a phthalimido sugar with an azido sugar. A selective removal of the two different protecting groups atC-2 for obtaining 2-acetamido-4-O-(2-amino-2-deoxy-beta-D-glucopyranosyl)-2-deoxy-beta-D-glucopyranose indicates that the selection and combination, using phthalimido and azido as protecting groups, are an excellent strategy for synthesizing such target disaccharides.

  DOI：

  10.1007/s00706-009-0172-0

文献信息

• Chemoenzymatic Synthesis of Chito-oligosaccharides with Alternating <i>N</i>-<scp>d</scp>-Acetylglucosamine and <scp>d</scp>-Glucosamine
  作者：Rianne A. G. Harmsen、Berit Bjugan Aam、Jogi Madhuprakash、Anne Grethe Hamre、Ethan D. Goddard-Borger、Stephen G. Withers、Vincent G. H. Eijsink、Morten Sørlie

  DOI：10.1021/acs.biochem.0c00839

  日期：2020.12.8

  While direct chemical synthesis of CHOS is not straightforward, chemo-enzymatic approaches have shown some promise. We have used engineered glycoside hydrolases to catalyze oligomerization of activated DA building blocks through transglycosylation reactions. The building blocks were generated from readily available (GlcNAc)2-para-nitrophenol through deacetylation of the nonreducing end sugar with a recombinantly

  壳寡糖（CHOS）是N-乙酰氨基葡糖（GlcNAc，A）和d-氨基葡糖（GlcN，D）的均聚物或杂聚物。具有特定长度和糖组成的明确定义的CHOS混合物甚至纯CHOS的生产引起了极大的兴趣，因为这些寡糖具有令人感兴趣的生物活性。虽然直接化学合成CHOS并不简单，但化学酶法已显示出一定的前景。我们已经使用工程化的糖苷水解酶通过转糖基化反应来催化活化的DA结构单元的低聚。构建基块是从随时可用的（GlcNAc）2中生成的-对通过使用黑曲霉（An CDA9）重组表达的脱乙酰基酶对非还原性末端糖进行脱乙酰化而生成-硝基苯酚。该方法使用先前描述的粘质沙雷氏菌（Serratia marcescens）ChiA的超转糖基化变体（Sm ChiA）和粘粒沙雷氏菌（Serratia proteamaculans）（Sp ChiD）的几丁质酶D的新生成的糖基化变体，导致产生的CHOS包含多达十个交替的D和A单位[（
• [EN] METHODS FOR PRODUCING AMINO-SUBSTITUTED GLYCOLIPID COMPOUNDS<br/>[FR] PROCÉDÉS DE FABRICATION DE COMPOSÉS DE GLYCOLIPIDE À SUBSTITUTION AMINO
  申请人：DANISCO

  公开号：WO2011089561A1

  公开（公告）日：2011-07-28

  A method of preparing a compound of formula (I): wherein: a first group selected from R1, R2 and R3 is an amino- or N-acylamino monosaccharide moiety, the acyl group having 1 to 6 carbon atoms, or an oligosaccharide chain comprising 2 to 4 monosaccharide moieties, at least one of which is an amino- or N-acylamino monosaccharide moiety; a second group selected from R1, R2 and R3 is a saturated or unsaturated acyi group having 3 to 40 carbon atoms; and a third group selected from R1, R2 and R3 is hydrogen, the method comprising contacting a monoacylglycerol, the acyl moiety thereof being a saturated or unsaturated acyl group having 3 to 40 carbon atoms, or an activated derivative thereof, with a source of amino- or N-acylamino monosaccharide moiety, or an activated derivative thereof, and, if required, a source of unsubstituted monosaccharide moiety, or an activated derivative thereof, optionally in the presence of a suitable catalyst or activating agent, is described. Novel compounds, as well as In situ methods for producing the compounds,, and their use as emulsifiers, surfactants and antimicrobial agents, particularly in foodstuffs and detergent compositions, are also described.

  一种制备化合物的方法，该化合物的结构式为（I）：其中：从R1、R2和R3中选择的第一基团是氨基或N-酰氨基单糖基，酰基含有1到6个碳原子，或者包含2到4个单糖基的寡糖链，其中至少一个是氨基或N-酰氨基单糖基；从R1、R2和R3中选择的第二基团是具有3到40个碳原子的饱和或不饱和酰基；从R1、R2和R3中选择的第三基团是氢，该方法包括将一种单酰基甘油与氨基或N-酰氨基单糖基的来源接触，或者其活化衍生物，其中该酰基是具有3到40个碳原子的饱和或不饱和酰基，或者其活化衍生物，并且必要时，在适当的催化剂或活化剂的存在下，将一种未取代的单糖基的来源与氨基或N-酰氨基单糖基的来源接触，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化衍生物，或者其活化
• Structural insights into the substrate-binding mechanism for a novel chitosanase
  作者：Qianqian Lyu、Song Wang、Wenhua Xu、Baoqin Han、Wanshun Liu、David N. M. Jones、Weizhi Liu

  DOI：10.1042/bj20140159

  日期：2014.7.15

  Chitosanase is able to specifically cleave β-1,4-glycosidic bond linkages in chitosan to produce a chito-oligomer product, which has found a variety of applications in many areas, including functional food and cancer therapy. Although several structures for chitosanase have been determined, the substrate-binding mechanism for this enzyme has not been fully elucidated because of the lack of a high-resolution structure of the chitosanase–substrate complex. In the present study we show the crystal structure of a novel chitosanase OU01 from Microbacterium sp. in complex with its substrate hexa-glucosamine (GlcN)6, which belongs to the GH46 (glycoside hydrolyase 46) family in the Carbohydrate Active Enzymes database (http://www.cazy.org/). This structure allows precise determination of the substrate-binding mechanism for the first time. The chitosanase–(GlcN)6 complex structure demonstrates that, from the −2 to +1 position of the (GlcN)6 substrate, the pyranose rings form extensive interactions with the chitosanase-binding cleft. Several residues (Ser27, Tyr37, Arg45, Thr58, Asp60, His203 and Asp235) in the binding cleft are found to form important interactions required to bind the substrate. Site-directed mutagenesis of these residues showed that mutations of Y37F and H203A abolish catalytic activity. In contrast, the mutations T58A and D235A only lead to a moderate loss of catalytic activity, whereas the S27A mutation retains ~80% of the enzymatic activity. In combination with previous mutagenesis studies, these results suggest that the −2, −1 and +1 subsites play a dominant role in substrate binding and catalysis. DSF (differential scanning fluorimetry) assays confirmed that these mutations had no significant effect on protein stability. Taken together, we present the first mechanistic interpretation for the substrate (GlcN)6 binding to chitosanase, which is critical for the design of novel chitosanase used for biomass conversion.

  壳聚糖酶能够特异性地裂解壳聚糖中的β-1,4-糖苷键连接，生成壳聚糖异构体产物，这种产物在功能食品和癌症治疗等许多领域都有广泛的应用。虽然已经确定了几种壳聚糖酶的结构，但由于缺乏壳聚糖酶-底物复合物的高分辨率结构，该酶的底物结合机制尚未完全阐明。在本研究中，我们展示了一种新型壳聚糖酶 OU01 与其底物六葡糖胺（GlcN）6 复合物的晶体结构，该底物属于碳水化合物活性酶数据库（http://www.cazy.org/）中的 GH46（糖苷水解酶 46）家族。该结构首次精确测定了底物结合机制。壳聚糖酶-(GlcN)6 复合物结构表明，从(GlcN)6 底物的 -2 到 +1 位置，吡喃糖环与壳聚糖酶结合裂隙形成了广泛的相互作用。发现结合裂隙中的几个残基（Ser27、Tyr37、Arg45、Thr58、Asp60、His203 和 Asp235）形成了结合底物所需的重要相互作用。对这些残基的定点突变表明，Y37F 和 H203A 突变会削弱催化活性。相比之下，突变 T58A 和 D235A 只导致催化活性的中度丧失，而 S27A 突变则保留了约 80% 的酶活性。结合以前的诱变研究，这些结果表明-2、-1 和 +1 亚位点在底物结合和催化中起着主导作用。DSF（差示扫描荧光测定法）测定证实，这些突变对蛋白质的稳定性没有显著影响。综上所述，我们首次从机理上解释了底物（GlcN）6 与壳聚糖酶的结合，这对于设计用于生物质转化的新型壳聚糖酶至关重要。
• CORE FUCOSYLATED GLYCOPEPTIDES AND GLYCOPROTEINS: CHEMOENZYMATIC SYNTHESIS AND USES THEREOF
  申请人：WANG LAI-XI

  公开号：US20120226024A1

  公开（公告）日：2012-09-06

  A chemoenzymatic method for the preparation of a core-fucoslyated glycoprotein or glycopeptide, including (a) providing an acceptor selected from the group consisting of a fucosylated GlcNAc-protein and fucosylated GlcNAc-peptide; and (b) reacting the acceptor with a donor substrate including an activated oligosaccharide moiety, in the presence of an endoglycosidase (ENGase) selected from Endo;F1, Endo-F2, Endo-F3, Endo-D and related glycosynthase mutants to transfer the oligosaccharide moiety to the acceptor and yield the structure defined core-fucosylated glycoprotein or glycopeptide. The donor substrate includes, in a specific implementation, a synthetic oligosaccharide oxazoline. A related method of fucosylated glycoprotein or fucosylated glycopeptide remodeling with a predetermined natural N-glycan or a tailor-made oligosaccharide moiety, and a method of remodeling an antibody to include a predetermined sugar chain to replace a heterogeneous sugar chain, are also described.

  一种化学酶法制备核心-岩藻糖基糖蛋白或糖肽的方法，包括（a）提供从岩藻糖基蛋白和岩藻糖基肽组成的接受者;和（b）在内切酶（ENGase）Endo-F1、Endo-F2、Endo-F3、Endo-D和相关的糖合成酶突变体的存在下，将含有活性寡糖基团的供体底物与接受体反应，将寡糖基团转移至接受体并产生定义的核心-岩藻糖基糖蛋白或糖肽结构。在具体实施中，供体底物包括合成的寡糖氧杂环。还描述了一种相关的岩藻糖基糖蛋白或岩藻糖基糖肽重塑的方法，其中包括预定的天然N-糖基或定制的寡糖基团，以及一种将抗体重塑以包括预定糖链以替换异质糖链的方法。
• GLYCOPROTEIN SYNTHESIS AND REMODELING BY ENZYMATIC TRANSGLYCOSYLATION
  申请人：Wang Lai-Xi

  公开号：US20080138855A1

  公开（公告）日：2008-06-12

  A chemoenzymatic method for the preparation of a homogeneous glycoprotein or glycopeptide, including (a) providing an acceptor selected from the group consisting of GlcNAc-protein and GlcNAc-peptide; and (b) reacting the acceptor with a donor substrate including an activated oligosaccharide moiety, in the presence of a catalyst comprising endoglycosidase (ENGase), to transfer the oligosaccharide moiety to the acceptor and yield the homogeneous glycoprotein or glycopeptide. The donor substrate includes, in a specific implementation, a synthetic oligosaccharide oxazoline. A related method of glycoprotein or glycopeptide remodeling with a predetermined natural N-glycan or a tailor-made oligosaccharide moiety, and a method of remodeling an antibody including a heterogeneous sugar chain, are also described. The disclosed methodology enables glycoprotein drugs to be modified for prolonged half-life in vivo, reduced immunogenicity, and enhanced in vivo activity, and for targeting and drug delivery.

  一种化学酶法制备均一的糖蛋白或糖肽的方法，包括(a)提供一种选择自GlcNAc-蛋白质和GlcNAc-肽的受体；和(b)在内含有内切糖苷酶（ENGase）催化剂的情况下，将含有活化寡糖基团的供体底物与受体反应，将寡糖基团转移至受体并产生均一的糖蛋白或糖肽。在特定实施中，供体底物包括合成的寡糖氧杂环。还描述了一种使用预定天然N-糖基或定制寡糖基团进行糖蛋白或糖肽重塑的相关方法，以及一种重塑包括异质糖链的抗体的方法。所披露的方法使得糖蛋白类药物能够被修改以实现在体内的延长半衰期、降低免疫原性、增强体内活性以及用于靶向和药物传递。