亚铜离子 | 17493-86-6

• 分子结构分类: 无机化合物 - 均相金属化合物 - 均相过渡金属化合物
• 中文名称: 亚铜离子
• 英文名称: Cuprous ion
• 英文别名: copper(1+)
• CAS: 17493-86-6；139076-62-3
• 化学式: Cu+
• 分子量: 63.55
• InChiKey: VMQMZMRVKUZKQL-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 密度：
  2.09 g/cm3

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.0
• 重原子数：
  1
• 可旋转键数：
  0
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.0
• 拓扑面积：
  0
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  亚铜离子 、 氢(+1)阳离子 、 氧气 生成 Cupric Cation 、 水
  参考文献：
  名称：

  摘要：

  DOI：
• 作为产物：
  描述：

  a primary alcohol 、 Cupric Cation 生成 an aldehyde 、 氢(+1)阳离子 、 亚铜离子
  参考文献：
  名称：

  恶臭假单胞菌HK5醇氧化酶呼吸链中的喹诺酮蛋白醇脱氢酶向蓝色铜蛋白天青蛋白的电子转移。

  摘要：

  从在正丁醇上生长的恶臭假单胞菌HK5的可溶性级分中纯化出蓝色铜蛋白和II型喹诺蛋白蛋白醇脱氢酶（ADH IIB）。根据几种特性，例如最大吸收（623 nm），低分子量（17 500 Da），酸性（4.1的pI），相对较高的氧化还原性，纯化的蓝铜蛋白显示为天青蛋白。电位（306 mV），分子内二硫键的存在以及与其他来源（尤其是恶臭假单胞菌NCIB 9869和荧光假单胞菌）的天青素的N末端氨基酸序列同源性。从ADH IIB到天青蛋白的直接电子转移显示为48-70 s-1的速率。ADH IIB对天青蛋白的表观Km值，由稳态动力学确定，通过增加离子强度，金属离子被降低了几倍。此外，通过增加离子强度增加了由于与天青蛋白相互作用而导致的ADH ​​IIB的荧光猝灭程度，但ADH IIB和天青蛋白之间结合的结合常数不变。通过与ADH孵育，天青蛋白的氧化还原电位增加了12 mV，反之则不然。此外，通过增加

  DOI：

  10.1021/bi990121f
• 作为试剂：
  描述：

  4-溴-2-氟苯酚 、 sodium methansulfinate 、 N,N'-二甲基乙二胺 、 水 在 亚铜离子 、 氮气 、 乙酸乙酯 、 水 、 Brine 、 magnesium sulfate 、 silica gel 、 ethyl acetate n-hexane 、 正己烷 作用下， 以 二甲基亚砜 为溶剂， 反应 21.0h， 以to give the titled compound (2.32 g) as a colorless solid (yield: 47%)的产率得到2-氟-4-甲磺酰基苯酚
  参考文献：
  名称：

  NOVEL PYRROLO(2,3-d)PYRIMIDINE COMPOUND

  摘要：

  本发明公开了一种新型吡咯并[2,3-d]嘧啶化合物，其化学式为[I]或其药学上可接受的盐，具有GPR119受体激动活性，可用于制药。在式[I]中，E代表化学式表示的基团：—NH—或类似基团；环A代表一个6元芳环，其中可含有1至2个氮原子作为杂原子（芳环可被卤素原子、化学式表示的基团：—CONRaRb或类似基团取代；Ra和Rb相同或不同且独立地代表氢、烷基、羟基烷基或类似基团）；R1代表酰基基团或类似基团；R2代表卤素原子或氰基。

  公开号：

  US20120016119A1

文献信息

• Structures of the flavocytochrome p-cresol methylhydroxylase and its enzyme-substrate complex: gated substrate entry and proton relays support the proposed catalytic mechanism
  作者：Louise M Cunane、Zhi-Wei Chen、N Shamala、F.Scott Mathews、Ciarán N Cronin、William S McIntire

  DOI：10.1006/jmbi.1999.3290

  日期：2000.1

  conformational changes in the active site upon substrate binding. The active site for substrate oxidation is deeply buried in the interior of the PCMH molecule. A route for substrate access to the site has been identified and is shown to be governed by a swinging-gate mechanism. Two possible proton transfer pathways, that may assist in activating the substrate for nucleophilic attack and in removal of protons

  假单胞菌细菌对有毒酚对甲酚的降解是通过原儿茶酸代谢途径发生的。该途径中的第一种酶是对甲酚甲基羟化酶（PCMH），是黄素细胞色素c。该酶首先利用源自水的一个氧原子催化对甲酚氧化为对羟基苄醇，并生成一分子还原FAD。然后，通过分子内电子转移，使还原电子当量一次从黄素辅因子传递至血红素辅因子，并随后通过一种或多种可溶性电子载体蛋白传递至周质膜内的细胞色素氧化酶。产物对羟基苯甲醇也可以被PCMH氧化，生成对羟基苯甲醛。原始状态下PCMH的X射线晶体结构已经完全精制，已获得2。5基于基因序列的解析。酶-底物复合物的结构也经过了改进，分辨率为2.75 A，在底物结合后显示出活性位点的显着构象变化。底物氧化的活性位点深埋在PCMH分子的内部。已经确定了底物进入该部位的路径，并显示该路径受摆动门机构控制。已经揭示了两种可能的质子转移途径，它们可以帮助激活底物以进行亲核攻击并去除反应过程中产生的质子。已经确
• Genes, Enzymes, and Regulation of <i>para</i> -Cresol Metabolism in <i>Geobacter metallireducens</i>
  作者：Franziska Peters、Dimitri Heintz、Jörg Johannes、Alain van Dorsselaer、Matthias Boll

  DOI：10.1128/jb.00260-07

  日期：2007.7

  periplasmatic flavocytochrome p-cresol methylhydroxylase (PCMH; alpha(2)beta(2) composition). In denitrifying bacteria the further metabolism proceeds via oxidation to p-hydroxybenzoate, the formation of p-hydroxybenzoyl-coenzyme A (CoA), and the subsequent dehydroxylation of the latter to benzoyl-CoA by reduction. In contrast, the strictly anaerobic Desulfobacterium cetonicum degrades p-cresol by addition

  在需氧和兼性厌氧细菌中，对甲酚（p-cresol）的降解涉及水被可溶性周质黄素细胞色素对甲酚甲基羟化酶（PCMH; alpha（2）beta（2）催化的水初始羟基化为对羟基苄醇。 ）组成）。在反硝化细菌中，进一步的代谢通过氧化反应生成对羟基苯甲酸酯，形成对羟基苯甲酰辅酶A（CoA），随后通过还原作用将其脱羟基为苯甲酰辅酶A。相比之下，严格厌氧的十六碳烟头除富马酸酯可降解对甲酚，生成对羟基苄基琥珀酸酯。在这项工作中，体外酶活性测量表明，专性厌氧性金属细菌还原酶利用反硝化细菌的对甲酚降解途径。令人惊讶的是PCMH 被认为既催化对甲酚羟基化又催化对羟基苯甲醇氧化成相应醛的化合物，位于膜级分中。酶的α亚基以两种亚型存在，表明αα'β（2）组成。我们认为，不寻常的不对称结构和PCMH的膜缔合对于替代电子转移至细胞色素c（在对甲酚氧化的情况下）或对萘醌（在对羟基苄醇氧化的情况下）可能很重要。鉴定并讨论
• Purification and Characterization of Active-Site Components of the Putative <i>p</i> -Cresol Methylhydroxylase Membrane Complex from <i>Geobacter metallireducens</i>
  作者：Jörg Johannes、Alexander Bluschke、Nico Jehmlich、Martin von Bergen、Matthias Boll

  DOI：10.1128/jb.00790-08

  日期：2008.10

  p -Cresol methylhydroxylases (PCMH) from aerobic and facultatively anaerobic bacteria are soluble, periplasmic flavocytochromes that catalyze the first step in biological p -cresol degradation, the hydroxylation of the substrate with water. Recent results suggested that p -cresol degradation in the strictly anaerobic Geobacter metallireducens involves a tightly membrane-bound PCMH complex. In this work, the soluble components of this complex were purified and characterized. The data obtained suggest a molecular mass of 124 ± 15 kDa and a unique αα′β ₂ subunit composition, with α and α′ representing isoforms of the flavin adenine dinucleotide (FAD)-containing subunit and β representing a c -type cytochrome. Fluorescence and mass spectrometric analysis suggested that one FAD was covalently linked to Tyr ³⁹⁴ of the α subunit. In contrast, the α′ subunit did not contain any FAD cofactor and is therefore considered to be catalytically inactive. The UV/visible spectrum was typical for a flavocytochrome with two heme c cofactors and one FAD cofactor. p -Cresol reduced the FAD but only one of the two heme cofactors. PCMH catalyzed both the hydroxylation of p -cresol to p -hydroxybenzyl alcohol and the subsequent oxidation of the latter to p -hydroxybenzaldehyde in the presence of artificial electron acceptors. The very low K _m values (1.7 and 2.7 μM, respectively) suggest that the in vivo function of PCMH is to oxidize both p -cresol and p -hydroxybenzyl alcohol. The latter was a mixed inhibitor of p -cresol oxidation, with inhibition constants of a K _ic (competitive inhibition) value of 18 ± 9 μM and a K _iu (uncompetitive inhibition) value of 235 ± 20 μM. A putative functional model for an unusual PCMH enzyme is presented.

  摘要 p 好氧细菌和兼性厌氧细菌中的甲酚甲基羟化酶（PCMH）是一种可溶性的、质外黄变色团，可催化生物过程中的第一步--甲酚甲基羟化。 p -甲酚降解的第一步，即底物与水发生羟基化反应。最近的研究结果表明 p -甲酚在严格厌氧的 Geobacter metallireducens 中的对甲酚降解涉及一个紧密结合膜的 PCMH 复合物。在这项工作中，对该复合物的可溶性成分进行了纯化和表征。获得的数据表明，该复合物的分子质量为 124 ± 15 kDa，具有独特的 αα′β 2 亚基组成，其中 α 和 α′ 代表含黄素腺嘌呤二核苷酸 (FAD) 亚基的同工型，而 β 则代表一种含黄素腺嘌呤二核苷酸 (FAD) 亚基的同工型。 c -型细胞色素。荧光和质谱分析表明，一个 FAD 与 Tyr 394 亚基的 Tyr 394 共价连接。相反，α′亚基不含任何 FAD 辅助因子，因此被认为不具有催化活性。紫外/可见光谱是典型的具有两个血红素 c 辅助因子和一个 FAD 辅助因子。 p -甲酚还原了 FAD，但只还原了两个血红素辅助因子中的一个。PCMH 同时催化了 p -甲酚羟化为 p -羟基苄醇，并随后将后者氧化为 p -羟基苯甲醛。极低的 K m 值非常低（分别为 1.7 和 2.7 μM），这表明 PCMH 在体内的功能是同时氧化 p -甲酚和 p -羟基苯甲醇。后者是对甲酚和对羟基苯甲醇的混合抑制剂。 p -甲酚氧化的混合抑制剂，其抑制常数为 K ic (竞争性抑制）值为 18 ± 9 μM，抑制常数为 K iu (非竞争性抑制）值为 235 ± 20 μM。本文提出了一种不常见的 PCMH 酶的推定功能模型。
• Anaerobic oxidation of p-cresol mediated by a partially purified methylhydroxylase from a denitrifying bacterium
  作者：I D Bossert、G Whited、D T Gibson、L Y Young

  DOI：10.1128/jb.171.6.2956-2962.1989

  日期：1989.6

  bacterial isolate (PC-07) were shown to oxidize p-cresol to p-hydroxybenzoate. Oxidation of the substrate was independent of molecular oxygen and required nitrate as the natural terminal electron acceptor. Two enzyme activities were implicated in the pathway utilized by PC-07. A p-cresol methylhydroxylase mediated the oxidation of p-cresol to p-hydroxybenzaldehyde, which was further oxidized to p-hydroxybenzoate

  反硝化细菌分离物（PC-07）的缺氧细胞提取物显示可将对甲酚氧化为对羟基苯甲酸酯。底物的氧化独立于分子氧，需要硝酸盐作为天然末端电子受体。PC-07利用的途径涉及两种酶活性。对甲酚甲基羟化酶介导对甲酚氧化为对羟基苯甲醛，后者被NAD +依赖性脱氢酶进一步氧化为对羟基苯甲酸酯。PC-07甲基羟化酶通过阴离子交换色谱法部分纯化。该蛋白质似乎是多功能的黄素细胞色素，它首先将对甲酚氧化为对羟基苄醇，然后再氧化为对羟基苯甲醛。通过质谱确认醛的身份。PC-07甲基羟化酶具有有限的底物范围，并且需要在对位具有羟基的烷基取代的酚环。根据现有证据，对甲酚是一种天然存在的苯酚，对酶表现出最大的亲和力，因此可能是其天然底物。
• Periplasmic location of<i>p</i>-cresol methylhydroxylase in<i>Pseudomonas putida</i>
  作者：David J. Hopper、Michael R. Jones、Michael J. Causer

  DOI：10.1016/0014-5793(85)80359-8

  日期：1985.3.25

  The cellular location of the flavocytochrome c, p‐cresol methylhydroxylase was investigated in two strains of Pseudomonas putida. In both cases the enzymes were shown to be located in the periplasmic fraction by their release during treatment of the bacteria with EDTA and lysozyme in a solution containing a high concentration of sucrose. For strain NCIB 9869 the finding is in accord with the suggestion

  在两种恶臭假单胞菌菌株中研究了黄素细胞色素 c、对甲酚甲基羟化酶的细胞定位。在这两种情况下，通过在含有高浓度蔗糖的溶液中用 EDTA 和溶菌酶处理细菌期间酶的释放，酶被证明位于周质部分中。对于菌株 NCIB 9869，该发现与酶的生理受体是天青蛋白的建议一致，因为天青蛋白也被证明主要位于周质中。