(+/-)-2-(butanoyloxy)-2-phenylacetic acid | 165461-87-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: (+/-)-2-(butanoyloxy)-2-phenylacetic acid
• 英文别名: (+/-)-2-butyroyloxy-2-phenylacetic acid；(+/-)-2-butyryloxy-2-phenylacetic acid；2-butyryloxy-2-phenylacetic acid；rac-2-O-butyrylmandelic acid；alpha-Butyroxyphenylacetic acid；2-butanoyloxy-2-phenylacetic acid
• CAS: 165461-87-0
• 化学式: C₁₂H₁₄O₄
• 分子量: 222.241
• InChiKey: GHUCRYGFTIDQAE-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 沸点：
  344.7±30.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.187±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.2
• 重原子数：
  16
• 可旋转键数：
  6
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.33
• 拓扑面积：
  63.6
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (+/-)-2-(butanoyloxy)-2-phenylacetic acid 在 水 作用下， 生成 扁桃酸
  参考文献：
  名称：

  通过化学胺化固定化脂肪酶的对映选择性

  摘要：

  三种不同的固定化脂肪酶（来自南极假丝酵母（B型）（CAL-B），羊毛霉菌（TLL）和荧光假单胞菌（Pseudomonas fluorescens）的表面的天冬氨酸和谷氨酸羧基）（PFL）已用乙二胺改性（在用碳二亚胺活化羧基官能团之后）。带负电荷的基团与带正电荷的基团的交换使我们能够大大改变脂肪酶的活性，特异性和立体选择性。因此，在某些情况下，在化学修饰后脂肪酶的活性增加，而在其他情况下，活性大大降低。而且，实验条件对活性的影响也大大改变了。显着地，在不同的扁桃酸衍生物的水解中酶的对映选择性被强烈调节。例如，CNBr-CAL-B制剂的胺化极大地提高了酶在（±）-2-羟基苯基乙酸甲酯水解中的对映选择性，R）-扁桃酸在pH 7和4°C时具有高纯度（ee在50％的转化率下> 99％）。因此，脂肪酶的化学修饰似乎是改善其作为对映选择性生物催化剂的性能的非常强大的工具。

  DOI：

  10.1002/adsc.200600555
• 作为产物：
  描述：

  扁桃酸 、 丁酰氯 在 三乙胺 作用下， 以 乙醚 为溶剂， 反应 4.0h， 以60%的产率得到(+/-)-2-(butanoyloxy)-2-phenylacetic acid
  参考文献：
  名称：

  通过化学胺化固定化脂肪酶的对映选择性

  摘要：

  三种不同的固定化脂肪酶（来自南极假丝酵母（B型）（CAL-B），羊毛霉菌（TLL）和荧光假单胞菌（Pseudomonas fluorescens）的表面的天冬氨酸和谷氨酸羧基）（PFL）已用乙二胺改性（在用碳二亚胺活化羧基官能团之后）。带负电荷的基团与带正电荷的基团的交换使我们能够大大改变脂肪酶的活性，特异性和立体选择性。因此，在某些情况下，在化学修饰后脂肪酶的活性增加，而在其他情况下，活性大大降低。而且，实验条件对活性的影响也大大改变了。显着地，在不同的扁桃酸衍生物的水解中酶的对映选择性被强烈调节。例如，CNBr-CAL-B制剂的胺化极大地提高了酶在（±）-2-羟基苯基乙酸甲酯水解中的对映选择性，R）-扁桃酸在pH 7和4°C时具有高纯度（ee在50％的转化率下> 99％）。因此，脂肪酶的化学修饰似乎是改善其作为对映选择性生物催化剂的性能的非常强大的工具。

  DOI：

  10.1002/adsc.200600555

文献信息

• Optical Control of Enzyme Enantioselectivity in Solid Phase
  作者：Antoni Bautista-Barrufet、Fernando López-Gallego、Víctor Rojas-Cervellera、Carme Rovira、Miquel A. Pericàs、José M. Guisán、Pau Gorostiza

  DOI：10.1021/cs401115s

  日期：2014.3.7

  engineered to specifically anchor photochromic molecules into its catalytic site. Several combinations of azobenzene and spiropyran groups were conjugated to cysteines introduced at different positions near the active center. Light modulated the catalytic properties of the resulting solid bioconjugates, and such modulation depended on both the nature of the photochromic compound and the anchoring position

  将脂肪酶固定在透明的琼脂糖微球上，并进行基因工程改造，以将光致变色分子特异性锚定在其催化位点中。偶氮苯和螺吡喃基团的几种组合与在活性中心附近不同位置引入的半胱氨酸缀合。光调节了所得固体生物缀合物的催化性能，并且这种调节取决于光致变色化合物的性质和锚固位置。偶氮苯衍生物共价锚固到热芽孢杆菌的脂肪酶2的295位残基上，在紫外光下引发了S异构体的脂肪酶偏好，而可见光则促进了R的偏好。异构体。分子动力学模拟表明，将光致变色化合物缀合到催化腔中可以操纵空间位阻和底物的结合能，从而在某些情况下导致对映选择性分子拟合。使用这种方法，我们首次报告了使用固相光来控制酶的性质。
• Purification and improvement of the functional properties of Rhizopus oryzae lipase using immobilization techniques
  作者：N. Ghattas、M. Filice、F. Abidi、J.M. Guisan、A. Ben Salah

  DOI：10.1016/j.molcatb.2014.09.012

  日期：2014.12

  The adsorption/immobilization of Rhizopus oryzae lipase (ROL) has permitted the development of several strategies to improve the properties of this industrial enzyme. The enzyme can be purified, immobilized, hyperactivated and stabilized, though its enantioselectivity could still be improved. A moderately hydrophobic support (e.g., phenyl-Toyopearl) allows the almost-quantitative immobilization of the enzyme via selective hydrophobic adsorption, while any contaminant proteins are not adsorbed. A further desorption of the adsorbed enzyme with surfactants (e.g., 0.5% sucrose laurate) allows the complete purification of the enzyme in only one step, with a 90% purification yield and an 8-fold purification factor. By using a more hydrophobic support, the ROL can be immobilized and hyperactivated. The enzyme is completely adsorbed on octyl-Sepharose and C18-Sepabeads. The pure enzyme (when adsorbed on these supports) becomes hyperactivated to approximately 250% of the activity of the soluble enzyme. In this study, two protocols for the covalent immobilization of ROL were developed: a one-point immobilization on CNBr-activated Sepharose and a multipoint covalent immobilization on highly activated glyoxyl-agarose supports. The multipoint attached enzyme decreased in activity to 50% of the activity of the soluble enzyme, but the derivatives were 300-fold more stable than the soluble enzyme. The hydrolysis of racemic 2-O-butyryl-2-phenylacetic acid was modulated by the different immobilized derivatives. In fact, the most active and selective preparation was demonstrated to be the C18-SB-ROL derivative (0.05 UI/mg and E = 22) when compared with the CNBr-ROL enzyme preparation (0.0073 UI/mg and E = 3.5). (C) 2014 Elsevier B.V. All rights reserved.