H-Met-Glu-Glu-Leu-Tyr-Lys-Ser-His-SCH2CH2SO3H | 1224852-91-8

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: H-Met-Glu-Glu-Leu-Tyr-Lys-Ser-His-SCH2CH2SO3H
• 英文别名: (4S)-5-[[(2S)-1-[[(2S)-1-[[(2S)-1-[[(2S)-6-amino-1-[[(2S)-3-hydroxy-1-[[(2S)-3-(1H-imidazol-5-yl)-1-oxo-1-(2-sulfoethylsulfanyl)propan-2-yl]amino]-1-oxopropan-2-yl]amino]-1-oxohexan-2-yl]amino]-3-(4-hydroxyphenyl)-1-oxopropan-2-yl]amino]-4-methyl-1-oxopentan-2-yl]amino]-4-carboxy-1-oxobutan-2-yl]amino]-4-[[(2S)-2-amino-4-methylsulfanylbutanoyl]amino]-5-oxopentanoic acid
• CAS: 1224852-91-8
• 化学式: C₄₇H₇₃N₁₁O₁₇S₃
• 分子量: 1160.36
• InChiKey: QDUSUSXRANKMLY-MDKUUQCZSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -6.6
• 重原子数：
  78
• 可旋转键数：
  39
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.6
• 拓扑面积：
  530
• 氢给体数：
  15
• 氢受体数：
  22

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  H-MEELYKSHU(5-Npys)-NH₂ 、 mesna 在 三(2-羰基乙基)磷盐酸盐 作用下， 以 aq. phosphate buffer 为溶剂， 反应 6.0h， 以77%的产率得到H-Met-Glu-Glu-Leu-Tyr-Lys-Ser-His-SCH2CH2SO3H
  参考文献：
  名称：

  通过N→Se酰基转移形成肽硫酯的研究。

  摘要：

  天然化学连接被广泛用于蛋白质的收敛合成。生产该过程所需的肽硫酯可能具有挑战性，特别是在使用基于Fmoc的固相肽合成时。先前我们已经报道了在Fmoc固相肽合成之后，通过N → S合成肽硫酯的方法在弱酸性条件下，由C端半胱氨酸残基的存在引发的酰基转移。在典型的反应条件下，由于反应时间长（〜48小时），我们偶尔会观察到明显的硫酯水解，并试图加速反应。在这里，我们提出了一种更快的肽硫酯途径，方法是用硒代半胱氨酸取代C端半胱氨酸残基，并通过N → Se引发硫酯形成酰基转移。这种修饰使得硫酯的形成可以在较低的温度和较短的时间范围内进行。当线性前体具有N端半胱氨酸和C端硒代半胱氨酸时，我们还证明了该策略的应用如何还可以加速肽环化。版权所有©2013欧洲多肽协会和John Wiley＆Sons，Ltd.

  DOI：

  10.1002/psc.2469

文献信息

• Native N-glycopeptide thioester synthesis through N→S acyl transfer
  作者：Bhavesh Premdjee、Anna L. Adams、Derek Macmillan

  DOI：10.1016/j.bmcl.2011.05.059

  日期：2011.9

  Peptide thioesters are important tools for the total synthesis of proteins using native chemical ligation (NCL). Preparation of glycopeptide thioesters, that enable the assembly of homogeneously glycosylated proteins, is complicated by the perceived fragile nature of the sugar moiety. Herein, we demonstrate the compatibility of thioester formation via N→S acyl transfer with native N-glycopeptides and

  肽硫酯是使用天然化学连接 (NCL) 进行蛋白质全合成的重要工具。糖肽硫酯的制备能够组装均匀的糖基化蛋白质，但由于糖部分的脆弱性质而变得复杂。在此，我们证明了通过N → S酰基转移形成的硫酯与天然N-糖肽的相容性，并报告了有助于其制备的观察结果。
• Cysteine Promoted C-Terminal Hydrazinolysis of Native Peptides and Proteins
  作者：Anna L. Adams、Ben Cowper、Rachel E. Morgan、Bhavesh Premdjee、Stephen Caddick、Derek Macmillan

  DOI：10.1002/anie.201304997

  日期：2013.12.2

  Tagging the terminus: N→S acyl transfer in native peptides and proteins can be reliably intercepted with hydrazine. The method allows selective labeling and ligation, without recourse to the use of protein‐splicing elements. NCL=native chemical ligation.

  标记末端：天然肽和蛋白质中的 N→S 酰基转移可以用肼可靠地拦截。该方法允许选择性标记和连接，而无需使用蛋白质剪接元件。NCL=天然化学连接。
• Exploring neoglycoprotein assembly through native chemical ligation using neoglycopeptide thioesters prepared via N→S acyl transfer
  作者：Jonathan P. Richardson、Chung-Hei Chan、Javier Blanc、Mona Saadi、Derek Macmillan

  DOI：10.1039/b920535g

  日期：——

  Sugars and simplified oligosaccharide “mimics” can be joined with protein fragments at pre-defined sites using reliable chemical reactions such as thiol alkylation and Cu(I) catalysed azide/acetylene ligation (click chemistry). These fragments have the potential to be assembled into neoglycoprotein therapeutics using native chemical ligation.

  糖和简化的低聚糖“模拟物”可以通过可靠的化学反应（例如硫醇烷基化和 铜（I） 催化的 叠氮化物/乙炔连接（单击化学）。这些碎片有可能被组装成新糖蛋白 使用天然化学结扎疗法。
• Investigation of peptide thioester formation via <i>N</i> →<i>Se</i> acyl transfer
  作者：Anna L. Adams、Derek Macmillan

  DOI：10.1002/psc.2469

  日期：2013.2

  occasionally observed significant thioester hydrolysis as a consequence of long reaction times (~48 h) and sought to accelerate the reaction. Here, we present a faster route to peptide thioesters, by replacing the C‐terminal cysteine residue with selenocysteine and initiating thioester formation via an N→Se acyl shift. This modification allows thioester formation to take place at lower temperatures

  天然化学连接被广泛用于蛋白质的收敛合成。生产该过程所需的肽硫酯可能具有挑战性，特别是在使用基于Fmoc的固相肽合成时。先前我们已经报道了在Fmoc固相肽合成之后，通过N → S合成肽硫酯的方法在弱酸性条件下，由C端半胱氨酸残基的存在引发的酰基转移。在典型的反应条件下，由于反应时间长（〜48小时），我们偶尔会观察到明显的硫酯水解，并试图加速反应。在这里，我们提出了一种更快的肽硫酯途径，方法是用硒代半胱氨酸取代C端半胱氨酸残基，并通过N → Se引发硫酯形成酰基转移。这种修饰使得硫酯的形成可以在较低的温度和较短的时间范围内进行。当线性前体具有N端半胱氨酸和C端硒代半胱氨酸时，我们还证明了该策略的应用如何还可以加速肽环化。版权所有©2013欧洲多肽协会和John Wiley＆Sons，Ltd.